Kette: geladen (-)
Codons: GAC GAT
Asparaginsäure (Codons: GAC, GAT) ist eine α-Aminosäure, die bei der Biosynthese von Proteinen (als L-Isomer) verwendet wird. Es enthält eine α-Aminogruppe, eine α-Carbonsäuregruppe und eine aliphatische Carboxylgruppen-Seitenkette. Bei physiologischem pH (7,4) liegt die Aminogruppe in protonierter Form (–NH₃⁺) und die Carboxylgruppe in deprotonierter Form (–COO–) vor. Ebenso kommt die saure Seitenkette in Proteinen normalerweise als Aspartatform (−COO−) vor, was Asparaginsäure zu einer negativ geladenen Aminosäure macht.
Asparaginsäure ist eine der 20 Aminosäuren, die im genetischen Standardcode kodiert sind, und ist nicht-essentiell für den Menschen, da sie metabolisch synthetisiert werden kann. Sie wird aus Oxalacetat gebildet, einem metabolischen Zwischenprodukt in vielen Prozessen wie dem Citratzyklus. Dabei wird Oxalacetat durch Transaminierung in Aspartat umgewandelt. Asparaginsäure wiederum kann durch Transamidierung in Asparagin oder Arginin durch den Harnstoffzyklus umgewandelt werden. Da die Seitenkette der Asparaginsäure Wasserstoffbrückenbindungen mit dem Peptidrückgrat eingehen kann, wird sie häufig am Anfang von Alpha-Helices oder in Beta-Faltblättern gefunden.
Im Jahr 1827 entdeckten Auguste-Arthur Plisson und Étienne Ossian Henry Asparaginsäure erstmals durch Hydrolyse von Asparagin, welches zuvor 1806 von Louis Nicolas Vauquelin und seinem Assistenten Pierre Jean Robiquet aus Spargelsaft isoliert worden war.
Eigenschaften
Seitenkette: hydrophil (negativ geladen)
Chemische Formel: C₄H₇NO₄
Molmasse: 133,10 g/mol
Dichte: 1,70 g/cm³