Catena: carica (-)
Codoni: GAC GAT
L'acido aspartico (codoni: GAC, GAT) è un α-amminoacido usato nella biosintesi delle proteine, in particolare il suo isomero L. Contiene un gruppo α-ammino, un gruppo acido α-carbossilico e una catena laterale di gruppo carbossilico alifatico. A pH fisiologico (7,4), il gruppo amminico è in forma protonata (-NH₃⁺) e il gruppo carbossilico è in forma deprotonata (-COO-). Allo stesso modo, la catena laterale acida si presenta di solito nelle proteine sotto forma di aspartato (-COO-), rendendo l'acido aspartico un amminoacido caricato negativamente.
L'acido aspartico è uno dei 20 amminoacidi codificati nel codice genetico standard e non è essenziale nell'uomo, poiché può essere sintetizzato metabolicamente. È generata dall'ossalacetato, un intermedio metabolico in molti processi, come il ciclo dell'acido citrico. In questo processo, l'ossalacetato viene convertito in aspartato attraverso la transaminazione. A sua volta, l'acido aspartico può essere trasformato in asparagina attraverso la transamidazione o in arginina attraverso il ciclo dell'urea. Poiché la catena laterale dell'acido aspartico può formare interazioni di legame a idrogeno con lo scheletro peptidico, si trova spesso vicino all'inizio delle alfa-eliche o nei foglietti beta.
Nel 1827, l'acido aspartico fu scoperto per la prima volta da Auguste-Arthur Plisson e Étienne Ossian Henry per idrolisi dell'asparagina, che era stata precedentemente isolata dal succo di asparago nel 1806 da Louis Nicolas Vauquelin e dal suo assistente Pierre Jean Robiquet.
Proprietà
Catena laterale: idrofila (carica negativa)
Formula chimica: C₄H₇NO₄
Massa molare: 133,10 g/mol
Densità: 1,70 g/cm³