Cadeia: carga negativa
Códons: GAC GAT
O ácido aspártico (códons: GAC, GAT) é um α-aminoácido usado na biossíntese de proteínas, especificamente em sua forma de L-isômero. Ele contém um grupo α-amino, um grupo α-carboxila e uma cadeia lateral carboxila alifática. Em pH fisiológico (7,4), o grupo amino está protonado (-NH₃⁺) e o grupo carboxila está desprotonado (-COO-). De modo semelhante, a cadeia lateral ácida geralmente ocorre nas proteínas na forma de aspartato (-COO-), tornando o ácido aspártico um aminoácido com carga negativa.
O ácido aspártico é um dos 20 aminoácidos codificados pelo código genético padrão e é não essencial em humanos, pois pode ser sintetizado metabolicamente. Ele é gerado a partir do oxaloacetato, um intermediário metabólico de muitos processos, como o ciclo do ácido cítrico. Nesse processo, o oxaloacetato é convertido em aspartato por transaminação. Por sua vez, o ácido aspártico pode ser transformado em asparagina por transamidação ou em arginina pelo ciclo da ureia. Como sua cadeia lateral pode formar ligações de hidrogênio com a cadeia principal do peptídeo, ele é frequentemente encontrado perto do início de α-hélices ou em folhas beta.
Em 1827, o ácido aspártico foi descoberto por Auguste-Arthur Plisson e Étienne Ossian Henry pela hidrólise da asparagina, que havia sido isolada do suco de aspargo em 1806 por Louis Nicolas Vauquelin e Pierre Jean Robiquet.
Propriedades
Cadeia lateral: hidrofílica (carga negativa)
Fórmula química: C₄H₇NO₄
Massa molar: 133,10 g/mol
Densidade: 1,70 g/cm³