Cadena lateral: cargada (-)
Codones: GAC GAT
El ácido aspártico (codones: GAC, GAT) es un α-aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de las proteínas, en concreto su isómero L. Contiene un grupo α-amino, un grupo ácido α-carboxílico y una cadena lateral de grupo carboxilo alifático. A pH fisiológico (7,4), el grupo amino está en la forma protonada (-NH₃⁺) y el grupo carboxilo está en la forma desprotonada (-COO-). Del mismo modo, la cadena lateral ácida suele aparecer en las proteínas como la forma aspartato (-COO-), lo que hace que el ácido aspártico sea un aminoácido cargado negativamente.
El ácido aspártico es uno de los 20 aminoácidos codificados en el código genético estándar y no es esencial en los seres humanos, ya que puede ser sintetizado metabólicamente. Se genera a partir del oxaloacetato, un intermediario metabólico en muchos procesos, como el ciclo del ácido cítrico. En este proceso, el oxaloacetato se convierte en aspartato mediante transaminación. A su vez, el ácido aspártico puede transformarse en asparagina mediante la transamidación o en arginina a través del ciclo de la urea. Dado que la cadena lateral del ácido aspártico puede formar interacciones de puente de hidrógeno con el esqueleto peptídico, a menudo se encuentra cerca del comienzo de las hélices alfa o en las láminas beta.
En 1827, el ácido aspártico fue descubierto por Auguste-Arthur Plisson y Étienne Ossian Henry mediante la hidrólisis de la asparagina, que había sido aislada previamente del jugo de espárragos en 1806 por Louis Nicolas Vauquelin y su ayudante Pierre Jean Robiquet.
Propiedades
Cadena lateral: hidrófila (cargada negativamente)
Fórmula química: C₄H₇NO₄
Masa molar: 133,10 g/mol
Densidad: 1,70 g/cm³