Łańcuch: niepolarny
Kodony: TGG
Tryptofan (kodon: TGG) jest α-aminokwasem wykorzystywanym w biosyntezie białek, konkretnie w postaci L-izomeru. Zawiera grupę α-aminową, grupę α-karboksylową oraz aromatyczny łańcuch boczny z pierścieniem indolowym, co czyni go aminokwasem niepolarnym. Przy fizjologicznym pH (7,4) grupa aminowa występuje w formie protonowanej (-NH₃⁺), a grupa karboksylowa w formie zdeprotonowanej (-COO-).
Tryptofan jest jednym z 20 aminokwasów kodowanych przez standardowy kod genetyczny i u ludzi jest aminokwasem egzogennym, czyli nie może być syntetyzowany metabolicznie i musi być dostarczany z dietą. U innych organizmów, takich jak rośliny i mikroorganizmy, jest syntetyzowany w szlaku szikimowym. Tryptofan jest prekursorem neuroprzekaźnika serotoniny, hormonu melatoniny oraz innych biologicznie ważnych substancji. Choć w białkach występuje stosunkowo rzadko, pełni ważne funkcje strukturalne i czynnościowe, na przykład w zakotwiczaniu białek błonowych w błonach komórkowych.
W 1901 roku Frederick Hopkins po raz pierwszy wyizolował tryptofan z kazeiny mleka. Później wykazał, że jest on niezbędny dla zwierząt.
Właściwości
Łańcuch boczny: hydrofobowy (niepolarny, nienaładowany)
Wzór chemiczny: C₁₁H₁₂N₂O₂
Masa molowa: 204,23 g/mol
Gęstość: 1,40 g/cm³