Kette: geladen (+)
Codons: CGA CGC CGG CGT AGA AGG
Arginin (Codons: CGA, CGC, CGG, CGT, AGA, AGG) ist eine α-Aminosäure, die bei der Biosynthese von Proteinen (als L-Isomer) verwendet wird. Es enthält eine α-Aminogruppe, eine α-Carbonsäuregruppe und eine Seitenkette bestehend aus einer aliphatischen 3-Kohlenstoff-Kette, die in einer Guanidinogruppe endet. Bei physiologischem pH (7,4) liegt die Aminogruppe in der protonierten Form (−NH₃⁺) und die Carboxylgruppe in der deprotonierten Form (−COO−) vor und die Guanidinogruppe ist ebenfalls protoniert, also in der Guanidiniumform (-C-(NH₂)₂⁺), was Arginin zu einer positiv geladenen Aminosäure macht.
Arginin ist eine der 20 im genetischen Standard-Code kodierten Aminosäuren, und ist beim Menschen je nach Gesundheitszustand und Alter eine bedingt essentielle Aminosäure. Es wird im Harnstoffzyklus metabolisch synthetisiert, allerdings in nicht immer ausreichenden Mengen. Darüber hinaus ist es eine unmittelbare Vorstufe von Stickoxid (NO), einem wichtigen Signalmolekül und Regulator der Vasodilatation (Blutgefäß-Erweiterung). Arginin wird typischerweise an der Außenseite von Proteinen gefunden, wo die hydrophile Kopfgruppe mit der polaren Umgebung interagieren kann.
Arginin wurde 1886 erstmals von Ernst Schulze und seinem Assistenten Ernst Steiger aus gelben Lupinenkeimlingen isoliert und nach dem griechischen Wort für Silber ("Argyros"), aufgrund des silberweißen Aussehens von Argininnitrat-Kristallen, benannt. 1897 bestimmten Ernst Schulze und Ernst Winterstein die Struktur von Arginin.
Eigenschaften
Seitenkette: hydrophil (positiv geladen)
Chemische Formel: C₆H₁₄N₄O₂
Molmasse: 174,20 g/mol
Dichte: 0,70 g/cm³