Łańcuch: naładowany (+)
Kodony: CGA CGC CGG CGT AGA AGG
Arginina (kodony: CGA, CGC, CGG, CGT, AGA, AGG) jest α-aminokwasem wykorzystywanym w biosyntezie białek, konkretnie w postaci L-izomeru. Zawiera grupę α-aminową, grupę α-karboksylową oraz łańcuch boczny z trójwęglowym łańcuchem alifatycznym zakończonym grupą guanidynową. Przy fizjologicznym pH (7,4) grupa aminowa występuje w formie protonowanej (-NH₃⁺), grupa karboksylowa w formie zdeprotonowanej (-COO-), a grupa guanidynowa jest protonowana do formy guanidyniowej (-C-(NH₂)₂⁺), co nadaje argininie ładunek dodatni.
Arginina jest jednym z 20 aminokwasów kodowanych przez standardowy kod genetyczny i u ludzi jest aminokwasem warunkowo egzogennym, zależnie od wieku i stanu zdrowia. Jest syntetyzowana metabolicznie w cyklu mocznikowym, ale nie zawsze w wystarczających ilościach. Jest także bezpośrednim prekursorem tlenku azotu (NO), ważnej cząsteczki sygnalizacyjnej i regulatora rozszerzania naczyń krwionośnych. Arginina zwykle znajduje się na powierzchni białek, gdzie jej hydrofilowy łańcuch boczny może oddziaływać ze środowiskiem polarnym.
W 1886 roku arginina została po raz pierwszy wyizolowana z siewek łubinu żółtego przez Ernsta Schulzego i jego asystenta Ernsta Steigera. Nazwano ją od greckiego słowa oznaczającego srebro ("argyros"), ze względu na srebrzystobiały wygląd kryształów azotanu argininy. W 1897 roku Ernst Schulze i Ernst Winterstein ustalili strukturę argininy.
Właściwości
Łańcuch boczny: hydrofilowy (dodatnio naładowany)
Wzór chemiczny: C₆H₁₄N₄O₂
Masa molowa: 174,20 g/mol
Gęstość: 0,70 g/cm³