Kette: polar
Codons: AAC AAT
Asparagin (Codons: AAC, AAT) ist eine α-Aminosäure, die bei der Biosynthese von Proteinen (als L-Isomer) verwendet wird. Es enthält eine α-Aminogruppe, eine α-Carbonsäuregruppe und eine aliphatische Carboxamid-Seitenkette, was es zu einer polaren Aminosäure macht. Bei physiologischem pH (7,4) liegt die Aminogruppe in der protonierten Form (−NH₃⁺) und die Carboxylgruppe in der deprotonierten Form (−COO−) vor.
Asparagin ist eine der 20 im genetischen Standard-Code kodierten Aminosäuren und ist für den Menschen nicht-essentiell, da es metabolisch synthetisiert werden kann. Es wird aus Oxalacetat gebildet, einem metabolischen Zwischenprodukt in vielen Prozessen wie dem Citratzyklus. Zunächst wird Oxalacetat durch Transaminierung in Aspartat umgewandelt, das dann durch Transamidierung in Asparagin umgewandelt wird. Da die Asparagin-Seitenkette mit dem Peptidrückgrat Wasserstoffbrückenbindungen eingehen kann, wird es häufig am Anfang von Alpha-Helices oder in Beta-Faltblättern gefunden.
Im Jahr 1806 wurde Asparagin erstmals von Louis Nicolas Vauquelin und seinem Assistenten Pierre Jean Robiquet aus Spargelsaft, wonach es benannt wurde, isoliert. Es war die erste Aminosäure, die isoliert wurde. 1862 bestimmte Hermann Kolbe weitgehend dessen Struktur und 1886 synthetisierte Arnaldo Piutti Asparagin erstmals.
Eigenschaften
Seitenkette: hydrophil (polar, ungeladen)
Chemische Formel: C₄H₈N₂O₃
Molmasse: 132,12 g/ mol
Dichte: 1,54 g/cm³