Cadeia: polar
Códons: AAC AAT
A asparagina (códons: AAC, AAT) é um α-aminoácido usado na biossíntese de proteínas, especificamente em sua forma de L-isômero. Ela contém um grupo α-amino, um grupo α-carboxila e uma cadeia lateral carboxamida alifática, o que a torna um aminoácido polar. Em pH fisiológico (7,4), o grupo amino está protonado (-NH₃⁺) e o grupo carboxila está desprotonado (-COO-).
A asparagina é um dos 20 aminoácidos codificados pelo código genético padrão e é não essencial em humanos, pois pode ser sintetizada metabolicamente. Ela é gerada a partir do oxaloacetato, um intermediário metabólico de muitos processos, como o ciclo do ácido cítrico. Primeiro, o oxaloacetato é convertido em aspartato por transaminação; depois, o aspartato é transformado em asparagina por transamidação. Como a cadeia lateral da asparagina pode formar ligações de hidrogênio com a cadeia principal do peptídeo, ela é frequentemente encontrada perto do início de α-hélices ou em folhas beta.
Em 1806, a asparagina foi isolada pela primeira vez por Louis Nicolas Vauquelin e seu assistente Pierre Jean Robiquet a partir do suco de aspargo, origem de seu nome. Foi o primeiro aminoácido a ser isolado. Em 1862, Hermann Kolbe determinou em grande parte a estrutura da asparagina e, em 1886, Arnaldo Piutti a sintetizou pela primeira vez.
Propriedades
Cadeia lateral: hidrofílica (polar, sem carga)
Fórmula química: C₄H₈N₂O₃
Massa molar: 132,12 g/mol
Densidade: 1,54 g/cm³