Cadena lateral: polar
Codones: AAC AAT
La asparagina (codones: AAC, AAT) es un α-aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de las proteínas, en concreto su isómero L. Contiene un grupo α-amino, un grupo ácido α-carboxílico y una cadena lateral carboxamida alifática, lo que lo convierte en un aminoácido polar. A pH fisiológico (7,4), el grupo amino está en la forma protonada (-NH₃⁺) y el grupo carboxilo está en la forma desprotonada (-COO-).
La asparagina es uno de los 20 aminoácidos codificados en el código genético estándar y no es esencial en el ser humano, ya que puede sintetizarse metabólicamente. Se genera a partir del oxaloacetato, un intermediario metabólico en muchos procesos, como el ciclo del ácido cítrico. En primer lugar, el oxaloacetato se convierte en aspartato a través de la transaminación, que luego se transforma en asparagina a través de la transamidación. Dado que la cadena lateral de la asparagina puede formar interacciones de puente de hidrógeno con el esqueleto peptídico, a menudo se encuentra cerca del comienzo de las hélices alfa o en las láminas beta.
En 1806, la asparagina fue aislada por primera vez por Louis Nicolas Vauquelin y su ayudante Pierre Jean Robiquet a partir del zumo de espárragos, en referencia al cual recibió su nombre. Fue el primer aminoácido aislado. En 1862, Hermann Kolbe determinó en gran medida la estructura de la asparagina y en 1886, Arnaldo Piutti la sintetizó por primera vez.
Propiedades
Cadena lateral: hidrófila (polar, sin carga)
Fórmula química: C₄H₈N₂O₃
Masa molar: 132,12 g/mol
Densidad: 1,54 g/cm³