Catena: polare
Codoni: AAC AAT
L'asparagina (codoni: AAC, AAT) è un α-amminoacido usato nella biosintesi delle proteine, in particolare il suo isomero L. Contiene un gruppo α-ammino, un gruppo acido α-carbossilico e una catena laterale carbossilica alifatica, che lo rende un amminoacido polare. A pH fisiologico (7,4), il gruppo amminico è in forma protonata (-NH₃⁺) e il gruppo carbossilico è in forma deprotonata (-COO-).
L'asparagina è uno dei 20 amminoacidi codificati nel codice genetico standard e non è essenziale nell'uomo, poiché può essere sintetizzata metabolicamente. È generata dall'ossalacetato, un intermedio metabolico in molti processi, come il ciclo dell'acido citrico. In primo luogo, l'ossalacetato viene convertito in aspartato attraverso la transaminazione, che viene poi trasformato in asparagina attraverso la transamidazione. Poiché la catena laterale dell'asparagina può formare interazioni di legame a idrogeno con lo scheletro peptidico, si trova spesso vicino all'inizio delle alfa-eliche o nei foglietti beta.
Nel 1806, l'asparagina fu isolata per la prima volta da Louis Nicolas Vauquelin e dal suo assistente Pierre Jean Robiquet dal succo di asparagi, in riferimento al quale prese il nome. Fu il primo amminoacido ad essere isolato. Nel 1862, Hermann Kolbe determinò ampiamente la struttura dell'asparagina e nel 1886, Arnaldo Piutti la sintetizzò per la prima volta.
Proprietà
Catena laterale: idrofila (polare, senza carica)
Formula chimica: C₄H₈N₂O₃
Massa molare: 132,12 g/mol
Densità: 1,54 g/cm³