Łańcuch: polarny
Kodony: AAC AAT
Asparagina (kodony: AAC, AAT) jest α-aminokwasem wykorzystywanym w biosyntezie białek, konkretnie w postaci L-izomeru. Zawiera grupę α-aminową, grupę α-karboksylową oraz alifatyczny łańcuch boczny z grupą karboksyamidową, co czyni ją aminokwasem polarnym. Przy fizjologicznym pH (7,4) grupa aminowa występuje w formie protonowanej (-NH₃⁺), a grupa karboksylowa w formie zdeprotonowanej (-COO-).
Asparagina jest jednym z 20 aminokwasów kodowanych przez standardowy kod genetyczny i u ludzi jest aminokwasem endogennym, ponieważ może być syntetyzowana metabolicznie. Powstaje ze szczawiooctanu, metabolitu pośredniego w wielu procesach, takich jak cykl kwasu cytrynowego. Najpierw szczawiooctan jest przekształcany w asparaginian przez transaminację, a następnie w asparaginę przez transamidację. Ponieważ łańcuch boczny asparaginy może tworzyć wiązania wodorowe ze szkieletem peptydowym, często występuje w pobliżu początku helis alfa lub w harmonijkach beta.
W 1806 roku asparagina została po raz pierwszy wyizolowana przez Louisa Nicolasa Vauquelina i jego asystenta Pierre'a Jeana Robiqueta z soku szparagowego, od którego pochodzi jej nazwa. Był to pierwszy wyizolowany aminokwas. W 1862 roku Hermann Kolbe w dużej mierze określił strukturę asparaginy, a w 1886 roku Arnaldo Piutti zsyntetyzował ją po raz pierwszy.
Właściwości
Łańcuch boczny: hydrofilowy (polarny, nienaładowany)
Wzór chemiczny: C₄H₈N₂O₃
Masa molowa: 132,12 g/mol
Gęstość: 1,54 g/cm³