Kette: Sonderfall
Codons: TGC TGT
Cystein (Codons: TGC, TGT) ist eine α-Aminosäure, die bei der Biosynthese von Proteinen (als L-Isomer) verwendet wird. Es enthält eine α-Aminogruppe, eine α-Carbonsäuregruppe und eine aliphatische schwefelhaltige Thiol-Seitenkette. Bei physiologischem pH (7,4) liegt die Aminogruppe in der protonierten Form (−NH₃⁺) und die Carboxylgruppe in der deprotonierten Form (−COO−) vor.
Cystein ist eine der 20 im genetischen Standardcode kodierten Aminosäuren und ist für den Menschen nicht-essentiell, wenn eine ausreichende Menge der essentiellen Aminosäure Methionin zur Verfügung steht, aus der es sein Schwefelatom ableitet. Die Synthese von Cystein beginnt mit der Aminosäure Serin, die Cystein sehr ähnlich ist und eine Hydroxylgruppe anstelle einer Thiolgruppe an der Seitenkette aufweist. Die Thiolseitenkette von Cystein nimmt häufig als Nukleophil an enzymatischen Reaktionen teil. Darüber hinaus können die Thiolgruppen zweier Cysteine, die innerhalb eines Polypeptids in Kontakt kommen, kovalente Disulfidbrücken (–S–S–) bilden, die in vielen Proteinen eine wichtige strukturelle Rolle spielen.
Im Jahr 1810 isolierte William Wollaston erstmals Cystein aus Nierensteinen als Cystin, die oxidierte Dimerform, verbunden durch eine Disulfidbrücke. Es wurde in Anlehnung an das griechische Wort für Blase ("cystos") von Jöns Jakob benannt. Später bestimmte Emil Fischer die Struktur von Cystein.
Eigenschaften
Seitenkette: Sonderfall
Chemische Formel: C₃H₇NO₂S
Molmasse: 121,15 g/mol
Dichte: 1,30 g/cm³