Łańcuch: przypadek specjalny
Kodony: TGC TGT
Cysteina (kodony: TGC, TGT) jest α-aminokwasem wykorzystywanym w biosyntezie białek, konkretnie w postaci L-izomeru. Zawiera grupę α-aminową, grupę α-karboksylową oraz alifatyczny, zawierający siarkę łańcuch boczny z grupą tiolową. Przy fizjologicznym pH (7,4) grupa aminowa występuje w formie protonowanej (-NH₃⁺), a grupa karboksylowa w formie zdeprotonowanej (-COO-).
Cysteina jest jednym z 20 aminokwasów kodowanych przez standardowy kod genetyczny i u ludzi jest aminokwasem endogennym, jeśli dostępna jest wystarczająca ilość egzogennej metioniny, z której pochodzi atom siarki. Synteza cysteiny zaczyna się od seryny, bardzo podobnej do cysteiny, ale mającej w łańcuchu bocznym grupę hydroksylową zamiast tiolowej. Tiolowy łańcuch boczny cysteiny często uczestniczy w reakcjach enzymatycznych jako nukleofil. Ponadto grupy tiolowe dwóch cystein, które zbliżą się do siebie w polipeptydzie, mogą tworzyć kowalencyjne wiązania disiarczkowe (-S-S-), ważne strukturalnie w wielu białkach.
W 1810 roku William Wollaston po raz pierwszy wyizolował cysteinę z kamieni nerkowych jako cystynę, czyli utlenioną formę dimeryczną połączoną wiązaniem disiarczkowym. Nazwa nawiązuje do greckiego słowa oznaczającego pęcherz moczowy ("cystos"). Później Emil Fischer ustalił strukturę cysteiny.
Właściwości
Łańcuch boczny: przypadek szczególny
Wzór chemiczny: C₃H₇NO₂S
Masa molowa: 121,15 g/mol
Gęstość: 1,30 g/cm³