Kette: geladen (-)
Codons: GAA GAG
Glutaminsäure (Codons: GAA, GAG) ist eine α-Aminosäure, die bei der Biosynthese von Proteinen (als L-Isomer) verwendet wird. Sie enthält eine α-Aminogruppe, eine α-Carbonsäuregruppe und eine aliphatische Carboxylgruppen-Seitenkette. Bei physiologischem pH (7,4) liegt die Aminogruppe in protonierter Form (–NH₃⁺) und die Carboxylgruppe in deprotonierter Form (–COO–) vor. Ebenso kommt die saure Seitenkette in Proteinen normalerweise in der Glutamatform (−COO−) vor, was Glutaminsäure zu einer negativ geladenen Aminosäure macht.
Glutaminsäure ist eine der 20 Aminosäuren, die im genetischen Standardcode kodiert sind und ist nicht-essentiell für den Menschen, da sie metabolisch synthetisiert werden kann. Sie wird aus α-Ketoglutarsäure, einem metabolischen Zwischenprodukt vieler Prozesse, wie dem Citratzyklus oder dem Stickstoffstoffwechsel, gebildet. Glutaminsäure oder Glutamat in seiner Anionenform ist ein wichtiger exzitatorischer Neurotransmitter im Nervensystem von Wirbeltieren. Darüber hinaus dient Glutamat selbst als metabolische Vorstufe für den Neurotransmitter GABA (γ-Aminobuttersäure). Es ist auch für den pikanten Geschmack (Umami) bestimmter Lebensmittel verantwortlich und wird in Glutamat-Aromen verwendet.
Im Jahr 1866 wurde Glutaminsäure erstmals von Heinrich Ritthausen durch Schwefelsäurebehandlung von Weizengluten isoliert und danach benannt. Dessen chemische Formel wurde von Gustav Werther bestimmt und die Struktur 1872 von Wilhelm Dittmar gelöst.
Eigenschaften
Seitenkette: hydrophil (negativ geladen)
Chemische Formel: C₅H₉NO₄
Molmasse: 147,13 g/mol
Dichte: 1,46 g /cm³