Glutamin (Gln, Q)

Kette: polar

Codons: CAA CAG

Glutamin (Codons: CAA, CAG) ist eine α-Aminosäure, die bei der Biosynthese von Proteinen (als L-Isomer) verwendet wird. Es enthält eine α-Aminogruppe, eine α-Carbonsäuregruppe und eine Seitenkette einer aliphatischen Carboxamidgruppe, was es zu einer polaren Aminosäure macht. Bei physiologischem pH (7,4) liegt die Aminogruppe in der protonierten Form (−NH₃⁺) und die Carboxylgruppe in der deprotonierten Form (−COO−) vor.

Glutamin ist eine der 20 im genetischen Standardcode kodierten Aminosäuren und ist für den Menschen nicht-essentiell bzw. bedingt essentiell, da der Körper es in der Regel in ausreichender Menge selbst synthetisieren kann, bei erhöhtem Bedarf jedoch Glutamin über die Nahrung aufgenommen werden muss. Glutamin wird aus Glutamat und Ammoniak synthetisiert, wobei ATP verbraucht wird. Es kann wiederum in Succinat umgewandelt werden, das an vielen biochemischen Reaktionen und biologischen Prozessen beteiligt ist. Glutamin selbst spielt eine Vielzahl von Rollen, es fungiert als Quelle für Ammonium, ist die Vorstufe des Neurotransmitters Glutamat und liefert neben Glukose zelluläre Energie.

Im Jahr 1877 isolierte Ernst Schulze erstmals Glutamin, als er erkannte, dass in Futterrüben Glutaminsäure in Amidform vorkommt. Er benannte es daher in Analogie zu Asparagin und Asparaginsäure. Die Struktur von Glutaminsäure und damit Glutamin wurde bereits 1872 von Wilhelm Dittmar gelöst.

Eigenschaften

Seitenkette: hydrophil (polar, ungeladen)

Chemische Formel: C₅H₁₀N₂O₃

Molmasse: 146,15 g/mol

Dichte: 1,47 g/ cm³

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