Kette: Sonderfall
Codons: GGA GGC GGG GGT
Glycin (Codons: GGA, GGC, GGG, GGT) ist eine α-Aminosäure, die bei der Biosynthese von Proteinen (als L-Isomer) verwendet wird. Es enthält eine α-Aminogruppe, eine α-Carbonsäuregruppe und ein einzelnes Wasserstoffatom als Seitenkette. Bei physiologischem pH-Wert (7,4) liegt die Aminogruppe in der protonierten Form (−NH₃⁺) und die Carboxylgruppe in der deprotonierten Form (−COO−) vor.
Glycin ist eine der 20 im genetischen Standardcode kodierten Aminosäuren und ist für den Menschen nicht-essentiell, da es metabolisch synthetisiert werden kann. Es wird aus der Aminosäure Serin gebildet, die wiederum aus 3-Phosphoglycerat gewonnen wird. Auf einem alternativen Weg wird Glycin in einer Reaktion synthetisiert, an der 5,10-Methylentetrahydrofolat, Ammoniak, Kohlendioxid und NADH beteiligt sind. Glycin ist aufgrund seiner kompakten Form integraler Bestandteil der Bildung von Alpha-Helices in der sekundären Proteinstruktur. Aus dem gleichen Grund ist es die am häufigsten vorkommende Aminosäure in Kollagen-Triple-Helices. Glycin ist auch ein hemmender Neurotransmitter.
Im Jahr 1820 entdeckte Henri Braconnot Glycin, als er Gelatine durch Kochen mit Schwefelsäure hydrolysierte. Anfangs wurde er wegen seines süßen Geschmacks und seiner kristallinen Struktur als "Zucker der Gelatine" bezeichnet, später aber von Jöns Jakob Berzelius als Glycin benannt, nach dem griechischen Wort für süß ("Glycos"). Die chemische Struktur wurde 1858 von Auguste André Thomas Cahours aufgeklärt.
Eigenschaften
Seitenkette: Sonderfall
Chemische Formel: C₂H₅NO
Molmasse: 75,07 g/mol
Dichte: 1,16 g/cm³