Cadeia: caso especial
Códons: GGA GGC GGG GGT
A glicina (códons: GGA, GGC, GGG, GGT) é um α-aminoácido usado na biossíntese de proteínas. Diferente da maioria dos aminoácidos, ela não possui centro quiral, pois sua cadeia lateral é apenas um átomo de hidrogênio. Ela contém um grupo α-amino e um grupo α-carboxila. Em pH fisiológico (7,4), o grupo amino está protonado (-NH₃⁺) e o grupo carboxila está desprotonado (-COO-).
A glicina é um dos 20 aminoácidos codificados pelo código genético padrão e não é essencial em humanos, pois pode ser sintetizada metabolicamente. Ela é gerada a partir da serina, que por sua vez deriva do 3-fosfoglicerato. Em outra via, a glicina é sintetizada em uma reação envolvendo 5,10-metilenotetrahidrofolato, amônia, dióxido de carbono e NADH. Devido à sua forma compacta, a glicina participa da formação de α-hélices na estrutura secundária das proteínas. Pelo mesmo motivo, é o aminoácido mais abundante nas triplas hélices do colágeno. A glicina também atua como neurotransmissor inibitório.
Em 1820, Henri Braconnot descobriu a glicina ao hidrolisar gelatina fervendo-a com ácido sulfúrico. Inicialmente, ela foi chamada de "açúcar da gelatina", por causa de seu sabor doce e de sua estrutura cristalina, mas depois recebeu o nome glicina, derivado da palavra grega para doce ("glycos"), por Jöns Jakob Berzelius. A estrutura química foi elucidada em 1858 por Auguste André Thomas Cahours.
Propriedades
Cadeia lateral: caso especial
Fórmula química: C₂H₅NO₂
Massa molar: 75,07 g/mol
Densidade: 1,16 g/cm³