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Codons: CAC CAT
Histidin (Codons: CAC, CAT) ist eine α-Aminosäure, die bei der Biosynthese von Proteinen (als L-Isomer) verwendet wird. Es enthält eine α-Aminogruppe, eine α-Carbonsäuregruppe und eine aromatische basische Imidazol-Seitenkette. Bei physiologischem pH (7,4) liegt die Aminogruppe in protonierter Form (–NH₃⁺) und die Carboxylgruppe in deprotonierter Form (–COO–) vor. In ähnlicher Weise ist die Imidazol-Seitenkette teilweise protoniert, was es zu einer positiv geladenen Aminosäure macht.
Histidin ist eine der 20 Aminosäuren, die im genetischen Standardcode kodiert sind und ist für den Menschen essentiell, was bedeutet, dass es über die Nahrung aufgenommen werden muss. Es kann in Glutamat und auch in Histamin umgewandelt werden, ein entscheidendes Entzündungsmittel bei Immunreaktionen. Histidin kann unter physiologischen Bedingungen sowohl als Protonendonor als auch als Akzeptor wirken. Aus diesem Grund wird es häufig in einer katalytischen Triade am aktiven Zentrum von Enzymen gefunden, wie zum Beispiel im Motiv Serin-Histidin-Aspartat. Darüber hinaus dient die Imidazol-Seitenkette von Histidin häufig als Ligand in Metalloproteinen, beispielsweise indem sie in Myoglobin und Hämoglobin an Eisen gebunden ist.
Im Jahr 1896 wurde Histidin erstmals gleichzeitig von Albrecht Kossel und Sven Gustaf Hedin isoliert. Kossel erhielt es durch Fällung mit Quecksilberchlorid aus der alkalischen Lösung, die die Hydrolyseprodukte des Protamins Sturin enthält. Sein Name leitet sich vom griechischen Wort für Gewebe ("histion") ab, aufgrund seines Vorkommens in Pflanzengewebe.
Eigenschaften
Seitenkette: hydrophil (positiv geladen)
Chemische Formel: C₆H₉N₃O₂
Molmasse: 155,16 g /mol
Dichte: 1,40 g/cm³