Cadena lateral: cargada (+)
Codones: CAC CAT
La histidina (codones: CAC, CAT) es un α-aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de las proteínas, en concreto su isómero L. Contiene un grupo α-amino, un grupo ácido α-carboxílico y una cadena lateral imidazol aromática básica. A pH fisiológico (7,4), el grupo amino está en la forma protonada (-NH₃⁺) y el grupo carboxilo está en la forma desprotonada (-COO-). Del mismo modo, la cadena lateral del imidazol está parcialmente protonada, lo que lo convierte en un aminoácido con carga positiva.
La histidina es uno de los 20 aminoácidos codificados en el código genético estándar y es esencial en los seres humanos, lo que significa que debe obtenerse de la dieta. Puede transformarse en glutamato y también en histamina, un agente inflamatorio crucial en las respuestas inmunitarias. En condiciones fisiológicas, la histidina puede actuar como donante y aceptor de protones. Por esta razón, a menudo se encuentra en una tríada catalítica en el sitio activo de las enzimas, como en el motivo serina-histidina-aspartato. Además, la cadena lateral de imidazol de la histidina sirve comúnmente como ligando en las metaloproteínas, por ejemplo, al estar unida al hierro en la mioglobina y la hemoglobina.
En 1896, la histidina fue aislada por primera vez simultáneamente por Albrecht Kossel y Sven Gustaf Hedin. Kossel la obtuvo por precipitación con cloruro mercúrico a partir de la solución alcalina que contenía los productos de la hidrólisis de la protamina esturina. Su nombre deriva de la palabra griega para tejido ("histion"), debido a su presencia en los tejidos vegetales.
Propiedades
Cadena lateral: hidrófila (cargada positivamente)
Fórmula química: C₆H₉N₃O₂
Masa molar: 155,16 g/mol
Densidad: 1,40 g/cm³