Cadeia: carga positiva
Códons: CAC CAT
A histidina (códons: CAC, CAT) é um α-aminoácido usado na biossíntese de proteínas, especificamente em sua forma de L-isômero. Ela contém um grupo α-amino, um grupo α-carboxila e uma cadeia lateral imidazol aromática e básica. Em pH fisiológico (7,4), o grupo amino está protonado (-NH₃⁺) e o grupo carboxila está desprotonado (-COO-). A cadeia lateral imidazol também fica parcialmente protonada, o que faz da histidina um aminoácido com carga positiva parcial.
A histidina é um dos 20 aminoácidos codificados pelo código genético padrão e é essencial em humanos, ou seja, precisa ser obtida pela dieta. Ela pode ser convertida em glutamato e também em histamina, um mediador inflamatório importante nas respostas imunes. Em condições fisiológicas, a histidina pode atuar tanto como doadora quanto como aceitora de prótons. Por isso, aparece com frequência em tríades catalíticas no sítio ativo de enzimas, como no motivo serina-histidina-aspartato. Além disso, a cadeia lateral imidazol da histidina costuma servir como ligante em metaloproteínas, por exemplo ao coordenar ferro na mioglobina e na hemoglobina.
Em 1896, a histidina foi isolada pela primeira vez, simultaneamente por Albrecht Kossel e Sven Gustaf Hedin. Kossel a obteve por precipitação com cloreto de mercúrio a partir de uma solução alcalina que continha produtos da hidrólise da protamina esturina. Seu nome deriva da palavra grega para tecido ("histion"), por sua ocorrência em tecido vegetal.
Propriedades
Cadeia lateral: hidrofílica (carga positiva)
Fórmula química: C₆H₉N₃O₂
Massa molar: 155,16 g/mol
Densidade: 1,40 g/cm³