Łańcuch: naładowany (+)
Kodony: CAC CAT
Histydyna (kodony: CAC, CAT) jest α-aminokwasem wykorzystywanym w biosyntezie białek, konkretnie w postaci L-izomeru. Zawiera grupę α-aminową, grupę α-karboksylową oraz aromatyczny, zasadowy łańcuch boczny z pierścieniem imidazolowym. Przy fizjologicznym pH (7,4) grupa aminowa występuje w formie protonowanej (-NH₃⁺), grupa karboksylowa w formie zdeprotonowanej (-COO-), a łańcuch boczny imidazolu jest częściowo protonowany, co nadaje histydynie ładunek dodatni.
Histydyna jest jednym z 20 aminokwasów kodowanych przez standardowy kod genetyczny i u ludzi jest aminokwasem egzogennym, czyli musi być dostarczana z dietą. Może być przekształcana w glutaminian, a także w histaminę, ważny mediator zapalny w odpowiedziach immunologicznych. W warunkach fizjologicznych histydyna może działać zarówno jako donor, jak i akceptor protonów. Dlatego często występuje w triadzie katalitycznej w miejscu aktywnym enzymów, na przykład w motywie seryna-histydyna-asparaginian. Ponadto imidazolowy łańcuch boczny histydyny często służy jako ligand w metaloproteinach, na przykład wiążąc żelazo w mioglobinie i hemoglobinie.
W 1896 roku histydyna została po raz pierwszy wyizolowana niezależnie przez Albrechta Kossela i Svena Gustafa Hedina. Kossel uzyskał ją przez strącanie chlorkiem rtęci z zasadowego roztworu zawierającego produkty hydrolizy protaminy sturyny. Nazwa pochodzi od greckiego słowa oznaczającego tkankę ("histion"), ponieważ związek ten występuje w tkankach roślinnych.
Właściwości
Łańcuch boczny: hydrofilowy (dodatnio naładowany)
Wzór chemiczny: C₆H₉N₃O₂
Masa molowa: 155,16 g/mol
Gęstość: 1,40 g/cm³