Kette: unpolar
Codons: CTA CTC CTG CTT TTA TTG
Leucin (Codons: CTA, CTC, CTG, CTT, TTA, TTG) ist eine α-Aminosäure, die bei der Biosynthese von Proteinen (als L-Isomer) verwendet wird. Es enthält eine α-Aminogruppe, eine α-Carbonsäuregruppe und eine aliphatische verzweigte Kohlenwasserstoff-Seitenkette, was es zu einer unpolaren Aminosäure macht. Bei physiologischem pH (7,4) liegt die Aminogruppe in der protonierten Form (−NH₃⁺) und die Carboxylgruppe in der deprotonierten Form (−COO−) vor.
Leucin ist eine der 20 im genetischen Standardcode kodierten Aminosäuren und ist für den Menschen essentiell, kann also nicht metabolisch synthetisiert werden und muss über die Nahrung aufgenommen werden. In anderen Organismen wie Pflanzen und Mikroorganismen wird es aus Pyruvat synthetisiert. Beim Menschen wird es zu Acetoacetat und Acetyl-CoA metabolisiert und als ketogene Energiequelle verwendet, insbesondere während des Fastens.
Im Jahr 1820 isolierte Henri Braconnot Leucin durch saure Hydrolyse aus Muskelgewebe und Wolle und benannte es aufgrund seiner weißen Farbe, in Anlehnung an das griechische Wort für Weiß ("leukos"). Erst 1881 löste Ernst Schulze dessen Struktur.
Eigenschaften
Seitenkette: hydrophob (unpolar, ungeladen)
Chemische Formel: C₆H₁₃NO₂
Molmasse: 131,17 g/mol
Dichte: 1,29 g/cm³