Catena: non polare
Codoni: CTA CTC CTG CTT TTA TTG
La leucina (codoni: CTA, CTC, CTG, CTT, TTA, TTG) è un α-amminoacido usato nella biosintesi delle proteine, in particolare il suo isomero L. Contiene un gruppo α-ammino, un gruppo acido α-carbossilico e una catena laterale di idrocarburi alifatici ramificati, che lo rende un amminoacido non polare. A pH fisiologico (7,4), il gruppo amminico è in forma protonata (-NH₃⁺) e il gruppo carbossilico è in forma deprotonata (-COO-).
La leucina è uno dei 20 amminoacidi codificati nel codice genetico standard ed è essenziale nell'uomo, il che significa che non può essere sintetizzato metabolicamente e deve essere ottenuto dalla dieta. In altri organismi, come le piante e i microrganismi, viene sintetizzato dal piruvato. Negli esseri umani, è metabolizzato in acetoacetato e acetil-CoA e usato come fonte di energia chetogenica, specialmente durante il digiuno.
Nel 1820, Henri Braconnot isolò la leucina per idrolisi acida dal tessuto muscolare e dalla lana e la chiamò, a causa del suo colore bianco, in riferimento alla parola greca per bianco ("leukos"). Solo nel 1881, Ernst Schulze ne risolse la struttura.
Proprietà
Catena laterale: idrofoba (non polare, non carica)
Formula chimica: C₆H₁₃NO₂
Massa molare: 131,17 g/mol
Densità: 1,29 g/cm³