Łańcuch: niepolarny
Kodony: CTA CTC CTG CTT TTA TTG
Leucyna (kodony: CTA, CTC, CTG, CTT, TTA, TTG) jest α-aminokwasem wykorzystywanym w biosyntezie białek, konkretnie w postaci L-izomeru. Zawiera grupę α-aminową, grupę α-karboksylową oraz alifatyczny, rozgałęziony łańcuch węglowodorowy, co czyni ją aminokwasem niepolarnym. Przy fizjologicznym pH (7,4) grupa aminowa występuje w formie protonowanej (-NH₃⁺), a grupa karboksylowa w formie zdeprotonowanej (-COO-).
Leucyna jest jednym z 20 aminokwasów kodowanych przez standardowy kod genetyczny i u ludzi jest aminokwasem egzogennym, czyli nie może być syntetyzowana metabolicznie i musi być dostarczana z dietą. U innych organizmów, takich jak rośliny i mikroorganizmy, jest syntetyzowana z pirogronianu. U ludzi jest metabolizowana do acetooctanu i acetylo-CoA oraz wykorzystywana jako ketogenne źródło energii, szczególnie podczas głodzenia.
W 1820 roku Henri Braconnot wyizolował leucynę przez kwaśną hydrolizę tkanki mięśniowej i wełny. Nazwał ją ze względu na biały kolor, nawiązując do greckiego słowa oznaczającego biały ("leukos"). Dopiero w 1881 roku Ernst Schulze określił jej strukturę.
Właściwości
Łańcuch boczny: hydrofobowy (niepolarny, nienaładowany)
Wzór chemiczny: C₆H₁₃NO₂
Masa molowa: 131,17 g/mol
Gęstość: 1,29 g/cm³