Kette: geladen (+)
Codons: AAA AAG
Lysin (Codons: AAA, AAG) ist eine α-Aminosäure, die bei der Biosynthese von Proteinen (als L-Isomer) verwendet wird. Es enthält eine α-Aminogruppe, eine α-Carbonsäuregruppe und eine aliphatische basische Lysyl-Seitenkette. Bei physiologischem pH (7,4) liegt die Aminogruppe in protonierter Form (–NH₃⁺) und die Carboxylgruppe in deprotonierter Form (–COO–) vor. Ebenso ist die Lysyl-Seitenkette teilweise protoniert, was sie zu einer positiv geladenen Aminosäure macht.
Lysin ist eine der 20 Aminosäuren, die im genetischen Standardcode kodiert sind und ist für den Menschen essentiell, was bedeutet, dass es nicht metabolisch synthetisiert werden kann und über die Nahrung aufgenommen werden muss. In anderen Organismen, wie Pflanzen und Mikroorganismen, wird es z.B. aus Aspartat synthetisiert. Es wird zu Acetyl-CoA metabolisiert, das ein wichtiges Zwischenprodukt bei vielen biochemischen Reaktionen ist. Lysin hat verschiedene entscheidende biologische Funktionen, etwa bei der epigenetischen Regulation als in einer Schlüsselrolle bei der Histonmodifikation und bei funktionellen Veränderungen in Proteinen durch Ubiquitinierung.
Im Jahr 1889 isolierte Edmund Drechsel erstmals Lysin aus dem Kaseinprotein der Milch. Seine chemische Formel wurde 1891 von seinem Schüler Max Siegfried bestimmt und seine Struktur 1902 von Emil Fischer und Fritz Weigert gelöst.
Eigenschaften
Seitenkette: hydrophil (positiv geladen)
Chemische Formel: C₆H₁₄N₂O₂
Molmasse: 146,19 g /mol
Dichte: 1,10 g/cm³