Methionin (Met, M)

Kette: unpolar

Codons: ATG (Startcodon)

Methionin (Codon: ATG) ist eine α-Aminosäure, die bei der Biosynthese von Proteinen (als L-Isomer) verwendet wird. Es enthält eine α-Aminogruppe, eine α-Carbonsäuregruppe und eine aliphatische Thioether-Seitenkette, was es zu einer unpolaren Aminosäure macht. Bei physiologischem pH (7,4) liegt die Aminogruppe in der protonierten Form (−NH₃⁺) und die Carboxylgruppe in der deprotonierten Form (−COO−) vor.

Methionin ist eine der 20 im genetischen Standardcode kodierten Aminosäuren und ist für den Menschen essentiell, kann also nicht metabolisch synthetisiert werden und muss über die Nahrung aufgenommen werden. In anderen Organismen, wie Pflanzen und Mikroorganismen, wird es z.B. aus Aspartat synthetisiert. Methionin wird durch das Startcodon ATG (AUG in RNA) kodiert, das den Beginn der kodierenden Region anzeigt. Es ist daher die erste Aminosäure, die während der mRNA-Translation in einem entstehenden Polypeptid produziert wird.

Im Jahr 1922 wurde Methionin erstmals von John Howard Mueller aus dem Kaseinprotein der Milch isoliert. George Barger bestimmte 1926 die chemische Formel und die Struktur. Sein Name ist eine abgekürzte Form des chemischen Begriffs "γ-Methylthiol-α-amino-buttersäure".

Eigenschaften

Seitenkette: hydrophob (unpolar, ungeladen un )

Chemische Formel: C₅H₁₁NO₂S

Molmasse: 149,21 g/mol

Dichte: 1,34 g/cm³

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