Kette: Sonderfall
Codons: CCA CCC CCG CCT
Prolin (Codons: CCA, CCC, CCG, CCT) ist eine α-Aminosäure, die bei der Biosynthese von Proteinen (als L-Isomer) verwendet wird. Es enthält eine α-Aminogruppe, eine α-Carbonsäuregruppe und eine aliphatische Pyrrolidin-Seitenkette. Bei physiologischem pH (7,4) liegt die Aminogruppe in der protonierten Form (−NH₃⁺) und die Carboxylgruppe in der deprotonierten Form (−COO−) vor.
Prolin ist eine der 20 im genetischen Standardcode kodierten Aminosäuren und ist für den Menschen nicht-essentiell, da es metabolisch synthetisiert werden kann. Es wird aus der nicht-essentiellen Aminosäure Glutamat gebildet. Die zyklische Struktur der Pyrrolidin-Seitenkette verursacht eine starke Konformationsstarre, die die Sekundärstruktur von Proteinen in der Nähe eines Prolinrests beeinflusst. Es wirkt daher als struktureller Disruptor von regulären Sekundärstrukturelementen wie Alpha-Helices und Beta-Faltblättern und wird häufig in Turns gefunden.
Im Jahr 1900 wurde Prolin zum ersten Mal von Richard Willstätter isoliert. Kurz darauf synthetisierte Emil Fischer Prolin und benannte es nach seiner Pyrrolidin-Seitenkette.
Eigenschaften
Seitenkette: Sonderfall
Chemische Formel: C₅H₉NO₂
Molmasse: 115,13 g/mol
Dichte: 1,37 g/cm³ nein