Łańcuch: przypadek szczególny
Kodony: CCA CCC CCG CCT
Prolina (kodony: CCA, CCC, CCG, CCT) jest α-aminokwasem wykorzystywanym w biosyntezie białek, konkretnie w postaci L-izomeru. Zawiera grupę α-aminową, grupę α-karboksylową oraz alifatyczny łańcuch boczny tworzący pierścień pirolidynowy. Przy fizjologicznym pH (7,4) grupa aminowa występuje w formie protonowanej (-NH₃⁺), a grupa karboksylowa w formie zdeprotonowanej (-COO-).
Prolina jest jednym z 20 aminokwasów kodowanych przez standardowy kod genetyczny i u ludzi jest aminokwasem endogennym, ponieważ może być syntetyzowana metabolicznie. Powstaje z glutaminianu, również aminokwasu endogennego. Cykliczna budowa łańcucha bocznego z pierścieniem pirolidynowym powoduje dużą sztywność konformacyjną, która wpływa na strukturę drugorzędową białek w pobliżu reszt proliny. Prolina zaburza regularne elementy struktury drugorzędowej, takie jak helisy alfa i harmonijki beta, i często występuje w zwrotach.
W 1900 roku prolina została po raz pierwszy wyizolowana przez Richarda Willstättera. Wkrótce potem Emil Fischer zsyntetyzował prolinę i nazwał ją w nawiązaniu do jej łańcucha bocznego z pierścieniem pirolidynowym.
Właściwości
Łańcuch boczny: przypadek szczególny
Wzór chemiczny: C₅H₉NO₂
Masa molowa: 115,13 g/mol
Gęstość: 1,37 g/cm³