Kette: polar
Codons: ACA ACC ACG ACT
Threonin (Codons: ACA, ACC, ACG, ACT) ist eine α-Aminosäure, die bei der Biosynthese von Proteinen (als L-Isomer) verwendet wird. Es enthält eine α-Aminogruppe, eine α-Carbonsäuregruppe und eine aliphatische Seitenkette, die eine Hydroxylgruppe enthält, was es zu einer polaren Aminosäure macht. Bei physiologischem pH (7,4) liegt die Aminogruppe in protonierter Form (–NH₃⁺) und die Carboxylgruppe in deprotonierter Form (–COO–) vor. Es ist Serin strukturell ähnlich und kann als 3-Methylserin angesehen werden.
Threonin ist eine der 20 Aminosäuren, die im genetischen Standardcode kodiert sind und ist für den Menschen essentiell, was bedeutet, dass es nicht metabolisch synthetisiert werden kann und aus der Nahrung gewonnen werden muss. In Pflanzen und Mikroorganismen wird Threonin aus Aspartat erzeugt. Es kann zu Propionyl-CoA metabolisiert werden und ist auch eine Vorstufe von Glycin. Ähnlich wie andere Aminosäuren, deren Seitenkette eine hydrophile Hydroxylgruppe enthält, kann Threonin neben anderen posttranslationalen Modifikationen phosphoryliert werden und spielt daher eine Rolle bei der Aktivierung und Inaktivierung von Enzymen. Threonin-Seitenketten bilden in Proteinen häufig Wasserstoffbrückenbindungen, oft mit Serin.
Threonin wurde 1936 erstmals von William Cumming Rose in einer systematischen Suche isoliert und strukturell beschrieben, nachdem er bemerkte, dass die 19 bisher bekannten Aminosäuren nicht ausreichend für die Tierfütterung waren. Es war damit die letzte identifizierte proteinogene Aminosäure. Es wurde aufgrund seiner strukturellen Ähnlichkeit mit Threonsäure benannt.
Eigenschaften
Seitenkette: hydrophil (polar, ungeladen)
Chemische Formel: C₄H₉NO₃
Molmasse: 119,12 g/mol
Dichte: 1,45 g/cm³