Łańcuch: polarny
Kodony: ACA ACC ACG ACT
Treonina (kodony: ACA, ACC, ACG, ACT) jest α-aminokwasem wykorzystywanym w biosyntezie białek, konkretnie w postaci L-izomeru. Zawiera grupę α-aminową, grupę α-karboksylową oraz alifatyczny łańcuch boczny z grupą hydroksylową, co czyni ją aminokwasem polarnym. Przy fizjologicznym pH (7,4) grupa aminowa występuje w formie protonowanej (-NH₃⁺), a grupa karboksylowa w formie zdeprotonowanej (-COO-). Strukturalnie przypomina serynę i można ją traktować jako 3-metyloserynę.
Treonina jest jednym z 20 aminokwasów kodowanych przez standardowy kod genetyczny i u ludzi jest aminokwasem egzogennym, czyli nie może być syntetyzowana metabolicznie i musi być dostarczana z dietą. W roślinach i mikroorganizmach powstaje z asparaginianu. Może być metabolizowana do propionylo-CoA i jest także prekursorem glicyny. Podobnie jak inne aminokwasy, których łańcuch boczny zawiera hydrofilową grupę hydroksylową, treonina może ulegać fosforylacji oraz innym modyfikacjom potranslacyjnym, dzięki czemu uczestniczy w aktywacji i inaktywacji enzymów. Łańcuchy boczne treoniny często tworzą w białkach wiązania wodorowe, często z seryną.
W 1936 roku William Cumming Rose po raz pierwszy wyizolował i opisał strukturę treoniny w ramach systematycznych badań, po tym jak zauważył, że 19 znanych wówczas aminokwasów nie wystarcza do żywienia zwierząt. Był to więc ostatni zidentyfikowany aminokwas proteinogenny. Nazwa treoniny nawiązuje do jej podobieństwa strukturalnego do kwasu treonowego.
Właściwości
Łańcuch boczny: hydrofilowy (polarny, nienaładowany)
Wzór chemiczny: C₄H₉NO₃
Masa molowa: 119,12 g/mol
Gęstość: 1,45 g/cm³