Цепь: полярная
Кодоны: ACA ACC ACG ACT
Треонин (кодоны: ACA, ACC, ACG, ACT) - это α-аминокислота, которая используется в биосинтезе белков, особенно ее L-изомер (левовращающий). Она содержит α-аминогруппу, группу α-карбоновой кислоты и алифатическую боковую цепь, содержащую гидроксильную группу, что делает ее полярной аминокислотой. При физиологическом pH (7,4) аминогруппа находится в протонированной форме (-NH₃⁺), а карбоксильная группа - в депротонированной форме (-COO-). Структурно он похож на серин и может рассматриваться как 3-метил-серин.
Треонин является одной из 20 аминокислот, закодированных в стандартном генетическом коде, и незаменим для человека, то есть он не может быть синтезирован метаболически и должен быть получен из рациона. В растениях и микроорганизмах треонин образуется из аспартата. Он может метаболизироваться до пропионил-КоА, а также является предшественником глицина. Подобно другим аминокислотам, боковая цепь которых содержит гидрофильную гидроксильную группу, треонин может фосфорилироваться, помимо других посттрансляционных модификаций, и поэтому играет роль в активации и инактивации ферментов. Боковые цепи треонина часто образуют водородные связи в белках, часто с серином.
В 1936 году треонин был впервые выделен и структурно описан Уильямом Каммингом Роузом в ходе систематических поисков, после того как он заметил, что 19 аминокислот, известных до этого момента, недостаточно для питания животных. Таким образом, это была последняя идентифицированная протеиногенная аминокислота. Она была названа так из-за структурного сходства с треоновой кислотой.
Свойства
Боковая цепь: гидрофильная (полярная, незаряженная)
Химическая формула: C₄H₉NO₃
Молярная масса: 119,12 г/моль
Плотность: 1,45 г/см³