Cadeia: polar
Códons: ACA ACC ACG ACT
A treonina (códons: ACA, ACC, ACG, ACT) é um α-aminoácido usado na biossíntese de proteínas, especificamente em sua forma de L-isômero. Ela contém um grupo α-amino, um grupo α-carboxila e uma cadeia lateral alifática com um grupo hidroxila, o que a torna um aminoácido polar. Em pH fisiológico (7,4), o grupo amino está protonado (-NH₃⁺) e o grupo carboxila está desprotonado (-COO-). É estruturalmente semelhante à serina e pode ser vista como 3-metil-serina.
A treonina é um dos 20 aminoácidos codificados pelo código genético padrão e é essencial em humanos, ou seja, não pode ser sintetizada metabolicamente e precisa ser obtida pela dieta. Em plantas e microrganismos, a treonina é gerada a partir de aspartato. Ela pode ser metabolizada em propionil-CoA e também é precursora da glicina. Como outros aminoácidos cuja cadeia lateral contém um grupo hidroxila hidrofílico, a treonina pode ser fosforilada, além de sofrer outras modificações pós-traducionais, e por isso participa da ativação e inativação de enzimas. As cadeias laterais da treonina frequentemente formam pontes de hidrogênio em proteínas, muitas vezes com serina.
Em 1936, a treonina foi isolada e descrita estruturalmente pela primeira vez por William Cumming Rose em uma busca sistemática, depois que ele percebeu que os 19 aminoácidos conhecidos até então não eram suficientes para a nutrição animal. Portanto, foi o último aminoácido proteinogênico a ser identificado. Seu nome vem de sua semelhança estrutural com o ácido treônico.
Propriedades
Cadeia lateral: hidrofílica (polar, sem carga)
Fórmula química: C₄H₉NO₃
Massa molar: 119,12 g/mol
Densidade: 1,45 g/cm³