Catena: polare
Codoni: ACA ACC ACG ACT
La treonina (codoni: ACA, ACC, ACG, ACT) è un α-amminoacido utilizzato nella biosintesi delle proteine, in particolare il suo isomero L. Contiene un gruppo α-amminico, un gruppo acido α-carbossilico e una catena laterale alifatica contenente un gruppo ossidrile, che lo rende un amminoacido polare. A pH fisiologico (7.4), il gruppo amminico è nella forma protonata (-NH₃⁺) e il gruppo carbossilico è nella forma deprotonata (-COO-). È strutturalmente simile alla serina e può essere vista come 3-metil-serina.
La treonina è uno dei 20 amminoacidi codificati nel codice genetico standard ed è essenziale nell'uomo, il che significa che non può essere sintetizzata metabolicamente e deve essere ottenuto dalla dieta. Nelle piante e nei microrganismi, la treonina viene generata dall'aspartato. Può essere metabolizzato a propionil-CoA ed è anche un precursore della glicina. Simile ad altri amminoacidi la cui catena laterale contiene un gruppo ossidrile idrofilo, la treonina può essere fosforilata, oltre ad altre modificazioni post-traduzionali, e quindi svolge un ruolo nell'attivazione e inattivazione degli enzimi. Le catene laterali della treonina spesso formano legami a idrogeno nelle proteine, spesso con la serina.
Nel 1936, la treonina fu isolata e descritta strutturalmente per la prima volta da William Cumming Rose in una ricerca sistematica, dopo aver notato che i 19 amminoacidi conosciuti fino a quel momento non erano sufficiente per l'alimentazione degli animali. È stato quindi l'ultimo amminoacido proteinogenico ad essere identificato. È stato chiamato per la sua somiglianza strutturale con l'acido treonico.
Proprietà
Catena laterale: idrofila (polare, non carica)
Formula chimica: C₄H₉NO₃
Massa molare: 119,12 g/mol
Densità: 1,45 g/cm³