Chaîne : polaire
Codons : ACA ACC ACG ACT
La thréonine (codons : ACA, ACC, ACG, ACT) est un acide α-aminé utilisé dans la biosynthèse des protéines, plus précisément son isomère L (gauche). Elle contient un groupe α-amino, un groupe acide α-carboxylique et une chaîne latérale aliphatique contenant un groupe hydroxyle, ce qui en fait un acide aminé polaire. À pH physiologique (7,4), le groupe amino est sous forme protonée (-NH₃⁺) et le groupe carboxyle est sous forme déprotonée (-COO-). Elle est structurellement similaire à la sérine et peut être considérée comme de la 3-méthyl-sérine.
La thréonine est l'un des 20 acides aminés codés dans le code génétique standard et est essentielle chez l'homme, ce qui signifie qu'elle ne peut pas être synthétisée par le métabolisme et doit être obtenue à partir de l'alimentation. Dans les plantes et les micro-organismes, la thréonine est générée à partir de l'aspartate. Elle peut être métabolisée en propionyl-CoA et est également un précurseur de la glycine. Comme d'autres acides aminés dont la chaîne latérale contient un groupe hydroxyle hydrophile, la thréonine peut être phosphorylée, en plus d'autres modifications post-traductionnelles, et joue donc un rôle dans l'activation et l'inactivation des enzymes. Les chaînes latérales de la thréonine forment fréquemment des liaisons hydrogène dans les protéines, souvent avec la sérine.
En 1936, la thréonine a été isolée et décrite structurellement pour la première fois par William Cumming Rose dans une recherche systématique, après avoir remarqué que les 19 acides aminés connus à ce stade n'étaient pas suffisants pour l'alimentation des animaux. Il s'agit donc du dernier acide aminé protéinogène identifié. Elle a été nommée en raison de sa similarité structurelle avec l'acide thréonique.
Propriétés
Chaîne latérale : hydrophile (polaire, non chargée)
Formule chimique : C₄H₉NO₃
Masse molaire : 119,12 g/mol
Densité : 1,45 g/cm³