Cadena lateral: polar
Codones: ACA ACC ACG ACT
La treonina (codones: ACA, ACC, ACG, ACT) es un α-aminoácido que se utiliza en la biosíntesis de las proteínas, concretamente su isómero L. Contiene un grupo α-amino, un grupo ácido α-carboxílico y una cadena lateral alifática que contiene un grupo hidroxilo, lo que lo convierte en un aminoácido polar. A pH fisiológico (7,4), el grupo amino está en la forma protonada (-NH₃⁺) y el grupo carboxilo está en la forma desprotonada (-COO-). Es estructuralmente similar a la serina y puede considerarse como 3-metil-serina.
La treonina es uno de los 20 aminoácidos codificados en el código genético estándar y es esencial en los seres humanos, lo que significa que no puede sintetizarse metabólicamente y debe obtenerse de la dieta. En las plantas y los microorganismos, la treonina se genera a partir del aspartato. Se puede metabolizar en propionil-CoA y también es un precursor de la glicina. Al igual que otros aminoácidos cuya cadena lateral contiene un grupo hidroxilo hidrófilo, la treonina puede ser fosforilada, además de otras modificaciones postraduccionales, por lo que desempeña un papel en la activación e inactivación de las enzimas. Las cadenas laterales de la treonina forman con frecuencia puentes de hidrógeno en las proteínas, a menudo con la serina.
En 1936, la treonina fue aislada por primera vez y descrita estructuralmente por William Cumming Rose en una búsqueda sistemática, tras observar que los 19 aminoácidos conocidos hasta ese momento no eran suficientes para la alimentación animal. Por tanto, fue el último aminoácido proteinogénico en ser identificado. Su nombre se debe a su similitud estructural con el ácido trónico.
Propiedades
Cadena lateral: hidrófila (polar, sin carga)
Fórmula química: C₄H₉NO₃
Masa molar: 119,12 g/mol
Densidad: 1,45 g/cm³