Łańcuch: niepolarny
Kodony: TTC TTT
Fenyloalanina (kodony: TTC, TTT) jest α-aminokwasem wykorzystywanym w biosyntezie białek, konkretnie w postaci L-izomeru. Zawiera grupę α-aminową, grupę α-karboksylową oraz aromatyczny łańcuch boczny z grupą benzylową, co czyni ją aminokwasem niepolarnym. Przy fizjologicznym pH (7,4) grupa aminowa występuje w formie protonowanej (-NH₃⁺), a grupa karboksylowa w formie zdeprotonowanej (-COO-). Strukturalnie fenyloalanina przypomina alaninę, ale zamiast jednego wodoru grupy metylowej alaniny ma grupę fenylową.
Fenyloalanina jest jednym z 20 aminokwasów kodowanych przez standardowy kod genetyczny i u ludzi jest aminokwasem egzogennym, czyli nie może być syntetyzowana metabolicznie i musi być dostarczana z dietą. U innych organizmów, takich jak rośliny i mikroorganizmy, jest syntetyzowana w szlaku szikimowym. Jest prekursorem tyrozyny oraz neuroprzekaźników: dopaminy, noradrenaliny i adrenaliny.
W 1879 roku Ernst Schulze i J. Barbieri po raz pierwszy wyizolowali fenyloalaninę z siewek łubinu żółtego. Emil Erlenmeyer i A. Lipp jako pierwsi zsyntetyzowali fenyloalaninę w 1882 roku. Jeden z jej kodonów, TTT (UUU w RNA), był pierwszym kodonem odczytanym w eksperymencie poly-U przeprowadzonym przez Heinricha Matthaei i Marshalla Nirenberga w 1961 roku.
Właściwości
Łańcuch boczny: hydrofobowy (niepolarny, nienaładowany)
Wzór chemiczny: C₉H₁₁NO₂
Masa molowa: 165,19 g/mol
Gęstość: 1,34 g/cm³