Chaîne : chargée (-)
Codons : GAC GAT
L'acide aspartique (codons : GAC, GAT) est un acide α-aminé qui est utilisé dans la biosynthèse des protéines, plus précisément son isomère L (gauche). Il contient un groupe α-amino, un groupe acide α-carboxylique et une chaîne latérale de groupe carboxyle aliphatique. Au pH physiologique (7,4), le groupe amino est sous la forme protonée (-NH₃⁺) et le groupe carboxyle est sous la forme déprotonée (-COO-). De même, la chaîne latérale acide se trouve généralement dans les protéines sous la forme aspartate (-COO-), ce qui fait de l'acide aspartique un acide aminé chargé négativement.
L'acide aspartique est l'un des 20 acides aminés codés dans le code génétique standard et n'est pas essentiel chez l'homme, car il peut être synthétisé par voie métabolique. Il est généré à partir de l'oxaloacétate, un intermédiaire métabolique dans de nombreux processus, comme le cycle de l'acide citrique. Dans ce processus, l'oxaloacétate est converti en aspartate par transamination. À son tour, l'acide aspartique peut être transformé en asparagine par transamidation ou en arginine par le cycle de l'urée. Comme la chaîne latérale de l'acide aspartique peut former des interactions par liaison hydrogène avec le squelette du peptide, on la trouve souvent près du début des hélices alpha ou dans les feuillets bêta.
En 1827, l'acide aspartique a été découvert pour la première fois par Auguste-Arthur Plisson et Étienne Ossian Henry par hydrolyse de l'asparagine, qui avait été précédemment isolée du jus d'asperge en 1806 par Louis Nicolas Vauquelin et son assistant Pierre Jean Robiquet.
Propriétés
Chaîne latérale : hydrophile (chargée négativement)
Formule chimique : C₄H₇NO₄
Masse molaire : 133,10 g/mol
Densité : 1,70 g/cm³