Chaîne : polaire
Codons : TAC TAT
La tyrosine (codons : TAC, TAT) est un acide α-aminé utilisé dans la biosynthèse des protéines, plus précisément son isomère L (gauche). Elle contient un groupe α-amino, un groupe acide α-carboxylique et une chaîne latérale contenant un groupe phényle aromatique lié à un groupe hydroxy, ce qui en fait un acide aminé polaire. Au pH physiologique (7,4), le groupe aminé est sous forme protonée (−NH₃⁺) et le groupe carboxyle est sous forme déprotonée (−COO−).
La tyrosine est l'un des 20 acides aminés codés dans le code génétique standard et est conditionnellement non essentielle chez l'homme, car elle peut être synthétisée à partir de l'acide aminé essentiel phénylalanine. Dans d'autres organismes, tels que les plantes et les micro-organismes, elle est synthétisée par la voie du shikimate. La tyrosine est un précurseur de nombreuses substances biologiquement importantes, telles que la DOPA, la dopamine, les catécholamines (par exemple la noradrénaline et l'épinéphrine), la mélanine, la thyroxine et la tyramine. Comme d'autres acides aminés dont la chaîne latérale contient un groupe hydroxyle, la tyrosine peut être phosphorylée, en plus d'autres modifications post-traductionnelles, et joue donc un rôle dans l'activation et l'inactivation des enzymes.
En 1846, la tyrosine a été isolée pour la première fois à partir de la protéine caséine du fromage par Justus von Liebig, qui l'a nommée en référence au mot grec pour fromage ("tyros").
Propriétés
Chaîne latérale : hydrophile (polaire, non chargée)
Formule chimique : C₉H₁₁NO₃
Masse molaire : 181,19 g/mol
Densité : 1,46 g/cm³