Chaîne : polaire
Codons : AAC AAT
L'asparagine (codons : AAC, AAT) est un acide α-aminé qui est utilisé dans la biosynthèse des protéines, spécifiquement son isomère L (gauche). Elle contient un groupe α-amino, un groupe acide α-carboxylique et une chaîne latérale carboxamide aliphatique, ce qui en fait un acide aminé polaire. Au pH physiologique (7,4), le groupe amino est sous la forme protonée (-NH₃⁺) et le groupe carboxyle est sous la forme déprotonée (-COO-).
L'asparagine est l'un des 20 acides aminés codés dans le code génétique standard et n'est pas essentielle chez l'homme, car elle peut être synthétisée par voie métabolique. Elle est générée à partir de l'oxaloacétate, un intermédiaire métabolique dans de nombreux processus, comme le cycle de l'acide citrique. Tout d'abord, l'oxaloacétate est converti en aspartate par transamination, qui est ensuite transformé en asparagine par transamidation. Comme la chaîne latérale de l'asparagine peut former des interactions par liaison hydrogène avec le squelette du peptide, on la trouve souvent près du début des hélices alpha ou dans les feuillets bêta.
En 1806, l'asparagine a été isolée pour la première fois par Louis Nicolas Vauquelin et son assistant Pierre Jean Robiquet à partir du jus d'asperge, d'où son nom. C'était le premier acide aminé à être isolé. En 1862, Hermann Kolbe a largement déterminé la structure de l'asparagine et en 1886, Arnaldo Piutti l'a synthétisée pour la première fois.
Propriétés
Chaîne latérale : hydrophile (polaire, non chargée)
Formule chimique : C₄H₈N₂O₃
Masse molaire : 132,12 g/mol
Densité : 1,54 g/cm³