Chaîne : cas particulier
Codons : TGC TGT
La cystéine (codons : TGC, TGT) est un acide α-aminé qui est utilisé dans la biosynthèse des protéines, plus précisément son isomère L (gauche). Elle contient un groupe α-amino, un groupe acide α-carboxylique et une chaîne latérale thiol aliphatique contenant du soufre. Au pH physiologique (7,4), le groupe amino est sous la forme protonée (-NH₃⁺) et le groupe carboxyle est sous la forme déprotonée (-COO-).
La cystéine est l'un des 20 acides aminés codés dans le code génétique standard et est non essentielle chez l'homme si une quantité suffisante de méthionine, un acide aminé essentiel, est disponible, d'où elle tire son atome de soufre. La synthèse de la cystéine commence par l'acide aminé sérine, qui est très similaire à la cystéine, avec un groupe hydroxyle au lieu d'un groupe thiol sur la chaîne latérale. La chaîne latérale thiol de la cystéine participe souvent à des réactions enzymatiques, en tant que nucléophile. De plus, les groupes thiol de deux cystéines qui entrent en contact au sein d'un polypeptide peuvent former des liaisons disulfure covalentes (-S-S-), qui jouent un rôle structurel important dans de nombreuses protéines.
En 1810, William Wollaston a isolé pour la première fois la cystéine dans des calculs rénaux sous le nom de cystine, qui est la forme dimère oxydée, reliée par une liaison disulfure. Elle a été nommée en référence au mot grec pour vessie ("cystos") par Jöns Jakob. Plus tard, Emil Fischer a déterminé la structure de la cystéine.
Propriétés
Chaîne latérale : cas particulier
Formule chimique : C₃H₇NO₂S
Masse molaire : 121,15 g/mol
Densité : 1,30 g/cm³