Chaîne : chargée (-)
Codons : GAA GAG
L'acide glutamique (codons : GAA, GAG) est un acide α-aminé qui est utilisé dans la biosynthèse des protéines, plus précisément son isomère L (gauche). Il contient un groupe α-amino, un groupe acide α-carboxylique et une chaîne latérale de groupe carboxyle aliphatique. Au pH physiologique (7,4), le groupe amino est sous la forme protonée (-NH₃⁺) et le groupe carboxyle est sous la forme déprotonée (-COO-). De même, la chaîne latérale acide se présente généralement dans les protéines sous la forme glutamate (-COO-), ce qui fait de l'acide glutamique un acide aminé chargé négativement.
L'acide glutamique est l'un des 20 acides aminés codés dans le code génétique standard et n'est pas essentiel chez l'homme, car il peut être synthétisé par voie métabolique. Il est généré à partir de l'acide α-cétoglutarique, un intermédiaire métabolique dans de nombreux processus, comme le cycle de l'acide citrique ou le métabolisme de l'azote. L'acide glutamique, ou glutamate sous sa forme anionique, est un important neurotransmetteur excitateur dans le système nerveux des vertébrés. De plus, le glutamate sert lui-même de précurseur métabolique au neurotransmetteur GABA (acide γ-aminobutyrique). Il est également responsable de la saveur (umami) de certains aliments et est utilisé dans les arômes de glutamate.
En 1866, l'acide glutamique a été isolé pour la première fois par Heinrich Ritthausen par traitement à l'acide sulfurique du gluten de blé, d'où son nom. Sa formule chimique a été déterminée par Gustav Werther et sa structure a été élucidée en 1872 par Wilhelm Dittmar.
Propriétés
Chaîne latérale : hydrophile (chargée négativement)
Formule chimique : C₅H₉NO₄
Masse molaire : 147,13 g/mol
Densité : 1,46 g/cm³