Chaîne : polaire
Codons : CAA CAG
La glutamine (codons : CAA, CAG) est un acide α-aminé qui est utilisé dans la biosynthèse des protéines, plus précisément son isomère L (gauche). Elle contient un groupe α-amino, un groupe acide α-carboxylique et une chaîne latérale à groupe carboxamide aliphatique, ce qui en fait un acide aminé polaire. Au pH physiologique (7,4), le groupe amino est sous la forme protonée (-NH₃⁺) et le groupe carboxyle est sous la forme déprotonée (-COO-).
La glutamine est l'un des 20 acides aminés codés dans le code génétique standard et est non essentielle et conditionnellement essentielle chez l'homme, ce qui signifie que le corps peut généralement en synthétiser des quantités suffisantes, mais en cas de demande accrue, la glutamine doit être obtenue à partir de l'alimentation. La glutamine est synthétisée à partir du glutamate et de l'ammoniac, en consommant de l'ATP. À son tour, elle peut être transformée en succinate, qui est impliqué dans de nombreuses réactions biochimiques et processus biologiques. La glutamine elle-même joue divers rôles, en étant une source d'ammonium, en étant le précurseur du glutamate, un neurotransmetteur, et en fournissant de l'énergie cellulaire à côté du glucose.
En 1877, Ernst Schulze a isolé la glutamine pour la première fois, en réalisant que dans les betteraves fourragères, l'acide glutamique se trouve sous sa forme amide. Il l'a donc nommée par analogie avec l'asparagine et l'acide aspartique. La structure de l'acide glutamique et donc de la glutamine avait déjà été résolue en 1872 par Wilhelm Dittmar.
Propriétés
Chaîne latérale : hydrophile (polaire, non chargée)
Formule chimique : C₅H₁₀N₂O₃
Masse molaire : 146,15 g/mol
Densité : 1,47 g/cm³