Chaîne : cas particulier
Codons : GGA GGC GGG GGT
La glycine (codons : GGA, GGC, GGG, GGT) est un acide α-aminé qui est utilisé dans la biosynthèse des protéines, plus précisément son isomère L (gauche). Elle contient un groupe α-amino, un groupe acide α-carboxylique et un seul atome d'hydrogène comme chaîne latérale. Au pH physiologique (7,4), le groupe amino est sous la forme protonée (-NH₃⁺) et le groupe carboxyle est sous la forme déprotonée (-COO-).
La glycine est l'un des 20 acides aminés codés dans le code génétique standard et est non essentielle chez l'homme, car elle peut être synthétisée par voie métabolique. Elle est générée à partir de l'acide aminé sérine, qui est à son tour dérivé du 3-phosphoglycérate. Dans une autre voie, la glycine est synthétisée dans une réaction impliquant le 5,10-méthylène-tétrahydrofolate, l'ammoniac, le dioxyde de carbone et le NADH. En raison de sa forme compacte, la glycine fait partie intégrante de la formation des hélices alpha dans la structure secondaire des protéines. Pour la même raison, c'est l'acide aminé le plus abondant dans les triples hélices du collagène. La glycine est également un neurotransmetteur inhibiteur.
En 1820, Henri Braconnot a découvert la glycine lorsqu'il a hydrolysé la gélatine en la faisant bouillir avec de l'acide sulfurique. Initialement, elle a été nommée "sucre de gélatine", en raison de son goût sucré et de sa structure cristalline, mais elle a ensuite été baptisée glycine d'après le mot grec signifiant "sucré" ("glycos") par Jöns Jakob Berzelius. La structure chimique a été élucidée en 1858 par Auguste André Thomas Cahours.
Propriétés
Chaîne latérale : cas particulier
Formule chimique : C₂H₅NO₂
Masse molaire : 75,07 g/mol
Densité : 1,16 g/cm³