Chaîne : chargée (+)
Codons : CAC CAT
L'histidine (codons : CAC, CAT) est un acide α-aminé qui est utilisé dans la biosynthèse des protéines, spécifiquement son isomère L (gauche). Elle contient un groupe α-amino, un groupe acide α-carboxylique et une chaîne latérale aromatique basique imidazole. Au pH physiologique (7,4), le groupe amino est sous la forme protonée (-NH₃⁺) et le groupe carboxyle est sous la forme déprotonée (-COO-). De même, la chaîne latérale imidazole est partiellement protonée, ce qui en fait un acide aminé chargé positivement.
L'histidine est l'un des 20 acides aminés codés dans le code génétique standard et est essentielle chez l'homme, ce qui signifie qu'elle doit être obtenue à partir de l'alimentation. Elle peut être transformée en glutamate et aussi en histamine, un agent inflammatoire crucial dans les réponses immunitaires. Dans des conditions physiologiques, l'histidine peut agir à la fois comme donneur et accepteur de protons. C'est pourquoi on la retrouve souvent dans une triade catalytique au niveau du site actif des enzymes, comme dans le motif sérine-histidine-aspartate. De plus, la chaîne latérale imidazole de l'histidine sert couramment de ligand dans les métalloprotéines, par exemple en étant attachée au fer dans la myoglobine et l'hémoglobine.
En 1896, l'histidine a été isolée pour la première fois simultanément par Albrecht Kossel et Sven Gustaf Hedin. Kossel l'a obtenue par précipitation avec du chlorure mercurique à partir de la solution alcaline contenant les produits de l'hydrolyse de la protamine sturine. Son nom est dérivé du mot grec pour tissu ("histion"), en raison de sa présence dans les tissus végétaux.
Propriétés
Chaîne latérale : hydrophile (chargée positivement)
Formule chimique : C₆H₉N₃O₂
Masse molaire : 155,16 g/mol
Densité : 1,40 g/cm³