Chaîne : non polaire
Codons : CTA CTC CTG CTT TTA TTG
La leucine (codons : CTA, CTC, CTG, CTT, TTA, TTG) est un acide α-aminé qui est utilisé dans la biosynthèse des protéines, spécifiquement son isomère L (gauche). Elle contient un groupe α-amino, un groupe acide α-carboxylique et une chaîne latérale hydrocarbonée ramifiée aliphatique, ce qui en fait un acide aminé non polaire. Au pH physiologique (7,4), le groupe amino est sous la forme protonée (-NH₃⁺) et le groupe carboxyle est sous la forme déprotonée (-COO-).
La leucine est l'un des 20 acides aminés codés dans le code génétique standard et est essentielle chez l'homme, ce qui signifie qu'elle ne peut pas être synthétisée par le métabolisme et doit être obtenue par l'alimentation. Dans d'autres organismes, comme les plantes et les micro-organismes, elle est synthétisée à partir du pyruvate. Chez l'homme, elle est métabolisée en acétoacétate et en acétyl-CoA et est utilisée comme source d'énergie cétogène, en particulier pendant le jeûne.
En 1820, Henri Braconnot a isolé la leucine par hydrolyse acide à partir de tissu musculaire et de laine et l'a nommée, en raison de sa couleur blanche, en référence au mot grec pour blanc ("leukos"). Ce n'est qu'en 1881 qu'Ernst Schulze a élucidé sa structure.
Propriétés
Chaîne latérale : hydrophobe (non polaire, non chargée)
Formule chimique : C₆H₁₃NO₂
Masse molaire : 131,17 g/mol
Densité : 1,29 g/cm³