Chaîne : chargée (+)
Codons : AAA AAG
La lysine (codons : AAA, AAG) est un acide α-aminé qui est utilisé dans la biosynthèse des protéines, plus précisément son isomère L (gauche). Elle contient un groupe α-amino, un groupe acide α-carboxylique et une chaîne latérale lysyle aliphatique basique. Au pH physiologique (7,4), le groupe amino est sous la forme protonée (-NH₃⁺) et le groupe carboxyle est sous la forme déprotonée (-COO-). De même, la chaîne latérale lysyle est partiellement protonée, ce qui en fait un acide aminé chargé positivement.
La lysine est l'un des 20 acides aminés codés dans le code génétique standard et est essentielle chez l'homme, ce qui signifie qu'elle ne peut pas être synthétisée par le métabolisme et doit être obtenue à partir de l'alimentation. Dans d'autres organismes, comme les plantes et les micro-organismes, elle est synthétisée, par exemple, à partir de l'aspartate. Elle est métabolisée en acétyl-CoA, qui est un intermédiaire important dans de nombreuses réactions biochimiques. La lysine a diverses fonctions biologiques cruciales, notamment des rôles dans la régulation épigénétique en tant qu'élément clé de la modification des histones et des changements fonctionnels des protéines par ubiquitination.
En 1889, Edmund Drechsel a isolé pour la première fois la lysine à partir de la protéine de caséine du lait. Sa formule chimique a été déterminée par son élève Max Siegfried en 1891 et sa structure a été élucidée en 1902 par Emil Fischer et Fritz Weigert.
Propriétés
Chaîne latérale : hydrophile (chargée positivement)
Formule chimique : C₆H₁₄N₂O₂
Masse molaire : 146,19 g/mol
Densité : 1,10 g/cm³