第10节：蛋白质

蛋白质

蛋白质（和肽）是不同长度的氨基酸聚合物，在结构、运输、保护、运动、催化和调节方面具有广泛的关键作用。蛋白质的确切功能是由其特定的折叠决定的，这种折叠是基于其独特的氨基酸序列。

本节将简要介绍不同种类的氨基酸和蛋白质的一般结构。

氨基酸结构

氨基酸是蛋白质的单体单位，都含有一个氨基和一个与中心碳原子结合的羧基。此外，还有一个氢原子（在此描述中没有显示，但可以推断）和一个侧链（或残基），以区分用于构建蛋白质的不同氨基酸。

氨基酸分类

生物体构建蛋白质时通常使用 20 种氨基酸。虽然每一种都有自身特点，但可以根据若干重要性质进行大致分类，例如极性；在通常的水性环境中，极性对蛋白质折叠具有关键影响。10 种氨基酸为极性，其中 5 种带电，另 5 种不带电。7 种为非极性，另有 3 种属于特殊情况，不过除半胱氨酸外，也常可归入非极性类别。

非极性氨基酸

甘氨酸、丙氨酸和亮氨酸是非极性氨基酸的例子。甘氨酸的结构也最简单，因为其侧链是一个氢原子，在所描述的骨架结构中省略了这些氢原子。丙氨酸的侧链是一个简单的烷基，特别是一个甲基（-CH₃），而亮氨酸含有一个支链烷基，两者都是非极性的。非极性残基是疏水性的，通常存在于蛋白质内部，远离其水环境的水分子。

极性氨基酸

丝氨酸和天冬酰胺都是极性氨基酸，因为它们的侧链含有特定原子间电负性不等的功能团。例如，丝氨酸的羟基的氧会拉动其相邻的电子，产生部分电荷。它们的极性使这些侧链具有亲水性，导致其经常在蛋白质的外部靠近水分子的位置。

带电的氨基酸

带电的氨基酸在生理条件下，其侧链含有带正电或负电的功能团。组氨酸的咪唑侧链在较低的pH下大多被质子化，有一个额外的质子（H⁺），导致整体带正电。天冬氨酸和其他酸一样，在与水的溶液中释放质子，在其羧基处留下负电荷。带电的侧链是亲水的，因此其行为类似于极性但不带电的残基。

其他重要残基

除了极性，某些氨基酸的其他特征对蛋白质结构也很重要。两个半胱氨酸侧链可以形成共价二硫键，从而在蛋白质的较远部分之间形成强有力的连接，从而对其结构产生关键影响。其他氨基酸如苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸可能有非常大和笨重的侧链，由于它们的尺寸太大，影响蛋白质的折叠。

氨基酸聚合

在氨基酸聚合过程中，一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基发生反应，在缩合反应中形成共价肽键，同时释放一个水分子。下一个氨基酸会添加到正在延长的多肽链的羧基端，也就是 C 端。另一端带有氨基，相应地称为 N 端。

一级结构

蛋白质（或多肽）的氨基酸序列是从N端到C端，通常从蛋氨酸（M）开始具体读取。氨基酸序列被认为是一个蛋白质的一级结构，它进一步决定了其高阶结构。

短的（不超过50个单体）和简单的氨基酸链被称为肽，而更长和更复杂的链被称为蛋白质。

二级结构

蛋白质的二级结构是由沿氨基酸序列不规则重复的确定图案组成的。蛋白质二级结构的两个基本图案是α-螺旋和β-折叠，它们都是通过肽骨架的CO和NH基团之间不同的氢键排列形成的。

三级结构

这些结构元素通过转折和环路连接起来，这是另外一种二级结构，形成蛋白质的三级结构。转折和环路可以极大地改变一个氨基酸链的局部路径，不同的β-折叠得到堆积，一起影响特定的蛋白质折叠。前面提到的二硫键在氨基酸链的不同部分之间形成额外的强共价连接。

四级结构

有些蛋白质由多个亚基组装而成，每个亚基都是一条连续的氨基酸链。图中所示的血红蛋白就是一个经典例子。这种在血液中运输氧气和二氧化碳的蛋白质由4个亚基组成，亚基之间通过氢键、离子键和疏水作用维系在一起。此外，和许多其他蛋白质一样，血红蛋白还含有一个额外组分，即含铁的血红素基团。

蛋白质蓝图

蛋白质极其复杂，其氨基酸序列可长达 27000 个残基，必须高度精确，才能保证其正确而特异的功能。有时仅仅一个氨基酸被替换，就可能使整个蛋白质失去作用。因此，生物体需要精确的“蓝图”来构建蛋白质，而这些蓝图就编码在核酸中，即 RNA 和 DNA。

接下来的两节将讨论这两类极其重要的分子，以及它们的化学结构为何如此适合承担信息载体的功能。