Abschnitt 10 · Chemie des Lebens
Proteine (und Peptide) sind Aminosäurepolymere unterschiedlicher Länge, die eine breite Palette von wichtigen Rollen in Struktur, Transport, Schutz, Bewegung, Katalyse und Regulation spielen. Die genauen Funktionen von Proteinen werden durch ihre spezifische Faltung bestimmt, die auf ihrer einzigartigen Aminosäuresequenz basiert.
Dieser Abschnitt gibt einen kurzen Überblick über verschiedene Arten von Aminosäuren und die allgemeine Struktur von Proteinen.
Aminosäuren, die monomeren Einheiten von Proteinen, enthalten alle eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe, die an ein zentrales Kohlenstoffatom gebunden sind. Zusätzlich ist ein Wasserstoffatom gebunden (das in dieser Darstellung nicht gezeigt, aber impliziert ist) und eine Seitenkette (auch als "Rest" bezeichnet), die die verschiedenen Aminosäuren, die zum Aufbau eines Proteins verwendet werden, unterscheidet.
Insgesamt 20 Aminosäuren werden normalerweise von Organismen beim Aufbau von Proteinen verwendet. Obwohl jede einzelne einige unterschiedliche Merkmale aufweist, können sie nach einigen ihrer wichtigsten Eigenschaften, wie der Polarität, die einen entscheidenden Einfluss auf die Proteinfaltung in der üblicherweise wässrigen Umgebung hat, grob eingeteilt werden. Zehn sind polar, von denen fünf geladen und weitere fünf ungeladen sind. Sieben sind unpolar und drei sind Sonderfälle, die jedoch mit Ausnahme von Cystein auch als unpolar einzustufen sind.
Glycin, Alanin und Leucin sind Beispiele für unpolare Aminosäuren. Glycin hat auch die einfachste Struktur, da seine Seitenkette ein einzelnes Wasserstoffatom ist, welches in der abgebildeten Skelettformel weggelassen wird. Die Seitenkette von Alanin ist eine einfache Alkylgruppe, genauer eine Methylgruppe (-CH₃), während Leucin eine verzweigte Alkylgruppe enthält. Solche unpolaren Seitenketten sind hydrophob und finden sich oft im Inneren von Proteinen abseits der Wassermoleküle ihrer wässrigen Umgebung.
Serin und Asparagin sind aufgrund ihrer Seitenketten, die funktionelle Gruppen mit ungleichen Elektronegativitäten zwischen ihren spezifischen Atomen enthalten, beide polare Aminosäuren. Zum Beispiel zieht der Sauerstoff der Hydroxylgruppe von Serin Elektronen seiner Nachbaratome an, wodurch Teilladungen erzeugt werden. Ihre Polarität macht diese Seitenketten hydrophil, was zu einer häufigen Lokalisierung an der Außenseite von Proteinen in der Nähe von Wassermolekülen führt.
Geladene Aminosäuren haben Seitenketten, die unter physiologischen Bedingungen positiv oder negativ geladene funktionelle Gruppen enthalten. Die Imidazol-Seitenkette von Histidin ist bei niedrigeren pH-Werten meist protoniert und trägt daher ein zusätzliches H⁺-Ion, das eine positive Gesamtladung verursacht. Asparaginsäure setzt wie andere Säuren in wässriger Lösung ein Proton frei und hinterlässt eine negative Ladung an ihrer Carboxylgruppe. Geladene Seitenketten sind hydrophil und verhalten sich daher ähnlich wie polare, aber ungeladene Reste.
Neben der Polarität sind auch andere Merkmale bestimmter Aminosäuren für Proteinstrukturen wichtig. Zwei Cysteinseitenketten können kovalente Disulfidbrücken bilden, wodurch eine starke Verbindung zwischen weiter entfernten Teilen eines Proteins entsteht und somit seine Struktur entscheidend beeinflusst wird. Andere Aminosäuren wie Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan haben sehr große und sperrige Seitenketten, die aufgrund ihrer schieren Größe die Proteinfaltung beeinflussen.
Bei der Polymerisation von Aminosäuren reagiert die Carboxylgruppe der einen mit der Aminogruppe einer anderen in einer Kondensationsreaktion unter Freisetzung eines Wassermoleküls zu einer kovalenten Peptidbindung. Die nächste Aminosäure wird an die Carboxylgruppe des wachsenden Polymers am C-Terminus der Aminosäurekette angehängt. Das entgegengesetzte Ende mit einer Aminogruppe wird entsprechend als N-Terminus bezeichnet.
Die Aminosäuresequenz eines Proteins (bzw. Peptids), wird vom N-Terminus zum C-Terminus gelesen, meist beginnend mit einem Methionin (M). Die Aminosäuresequenz wird als die Primärstruktur eines Proteins bezeichnet. Diese bestimmt die weiteren Strukturen höherer Ordnung.
Kurze (bis 50 Aminosäuren) und einfache Aminosäureketten werden als Peptide, längere und komplexere dagegen als Proteine bezeichnet.
Die Sekundärstruktur eines Proteins besteht aus definierten Mustern, die sich entlang der Aminosäuresequenz unregelmäßig wiederholen. Die beiden Grundmotive in Protein-Sekundärstrukturen sind die Alpha-Helix und das Beta-Faltblatt, die beide durch unterschiedliche Anordnungen von Wasserstoffbrücken zwischen den CO- und NH-Gruppen des Peptidrückgrats gebildet werden.
Diese Strukturelemente sind durch Windungen (Turns) und Schleifen (Loops) verbunden, die zusätzliche Arten von Sekundärstrukturen sind, um die Tertiärstruktur eines Proteins zu bilden. Turns und Loops können lokale Richtungsänderungen einer Aminosäurekette verursachen und verschiedene Beta-Faltblätter können gestapelt sein, was insgesamt die spezifische Proteinfaltung beeinflusst. Die zuvor erwähnten Disulfidbindungen bilden zusätzliche starke kovalente Verbindungen zwischen verschiedenen Teilen einer Aminosäurekette.
Einige Proteine werden aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzt, die jeweils kontinuierliche Aminosäureketten sind. Ein bekanntes Beispiel hierfür ist die abgebildete Hämoglobinstruktur. Dieses Protein, das Sauerstoff und Kohlendioxid im Blut transportiert, besteht aus insgesamt vier Untereinheiten. Diese werden durch Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen und hydrophobe Kräfte zusammengehalten. Dazu trägt Hämoglobin, wie einige andere Proteine, eine zusätzliche Komponente, in diesem Fall die eisenhaltige Hämgruppe.
Proteine sind extrem komplex und eine jeweilige Aminosäuresequenz, die bis zu 27000 Einheiten lang sein kann, muss sehr genau sein, um die jeweils korrekte und spezifische Funktion zu erfüllen. Eine einzelne Aminosäure-Substitution kann manchmal das gesamte Protein nutzlos machen. Organismen brauchen daher exakte "Baupläne" für deren Aufbau. Diese Baupläne sind in Nukleinsäuren - RNA und DNA - kodiert.
In den nächsten beiden Abschnitten werden diese wichtigen Molekülklassen und ihre chemische Struktur, die sie zu idealen Informationsträgern macht, behandelt.
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