Proteínas

Proteínas (e peptídeos) são polímeros de aminoácidos de comprimento variável e desempenham uma ampla variedade de funções essenciais em estrutura, transporte, proteção, movimento, catálise e regulação. As funções exatas das proteínas são determinadas por seu dobramento específico, baseado em sua sequência única de aminoácidos.

Esta seção dará uma breve visão geral dos diferentes tipos de aminoácidos e da estrutura geral das proteínas.

Estrutura de aminoácidos

Os aminoácidos, unidades monoméricas das proteínas, contêm um grupo amino e um grupo carboxila ligados a um átomo central de carbono. Também estão ligados a esse carbono um átomo de hidrogênio (não mostrado, mas inferido nesta representação) e uma cadeia lateral, ou resíduo, que distingue os diferentes aminoácidos usados para construir uma proteína.

Classificação de aminoácidos

Um total de 20 aminoácidos é normalmente utilizado por organismos na construção de proteínas. Embora cada um deles tenha algumas características distintas, eles podem ser amplamente classificados de acordo com algumas de suas características mais importantes, como a polaridade, que tem uma influência crucial na dobra das proteínas no ambiente normalmente aquoso. Dez são polares, dos quais cinco são carregados e outros cinco não carregados. Sete são não polares e três são casos especiais, que no entanto também podem ser classificados como não polares, com exceção da cisteína.

Aminoácidos não polares

Glicina, alanina e leucina são exemplos de aminoácidos apolares. A glicina também tem a estrutura mais simples, pois sua cadeia lateral é um único átomo de hidrogênio, omitido na estrutura esquelética mostrada. A cadeia lateral da alanina é um grupo alquila simples, especificamente um grupo metil (-CH₃), enquanto a leucina contém um grupo alquila ramificado; ambos são apolares. Resíduos apolares são hidrofóbicos e frequentemente encontrados no interior das proteínas, longe das moléculas de água do ambiente aquoso.

Aminoácidos polares

Serina e asparagina são aminoácidos polares, porque suas cadeias laterais contêm grupos funcionais com eletronegatividades diferentes entre átomos específicos. Por exemplo, o oxigênio do grupo hidroxila da serina atrai elétrons de seus vizinhos, criando cargas parciais. Essa polaridade torna essas cadeias laterais hidrofílicas, o que leva à sua localização frequente na superfície das proteínas, próximas às moléculas de água.

Aminoácidos carregados

Aminoácidos carregados têm cadeias laterais que contêm grupos funcionais com carga positiva ou negativa em condições fisiológicas. A cadeia lateral imidazol da histidina fica mais protonada em valores de pH mais baixos, recebendo um próton adicional (H⁺) que gera carga positiva. O ácido aspártico, como outros ácidos, libera um próton em solução aquosa, deixando uma carga negativa em seu grupo carboxila. Cadeias laterais carregadas são hidrofílicas e, por isso, comportam-se de modo semelhante a resíduos polares sem carga.

Outros resíduos importantes

Além da polaridade, outras propriedades de certos aminoácidos são importantes para a estrutura das proteínas. Duas cadeias laterais de cisteína podem formar ligações dissulfeto covalentes, criando uma conexão forte entre regiões distantes de uma proteína e influenciando profundamente sua estrutura. Outros aminoácidos, como fenilalanina, tirosina e triptofano, têm cadeias laterais grandes e volumosas que afetam o dobramento proteico pelo próprio tamanho.

Polimerização com aminoácidos

Durante a polimerização de aminoácidos, o grupo carboxila de um reage com o grupo amino de outro para formar uma ligação peptídica covalente em uma reação de condensação, liberando uma molécula de água. O próximo aminoácido é adicionado ao grupo carboxila do polímero em crescimento, na extremidade C-terminal da cadeia de aminoácidos. A extremidade oposta, que possui um grupo amino, é chamada de N-terminal.

Estrutura primária

A sequência de aminoácidos de uma proteína (ou peptídeo) é lida do N-terminal para o C-terminal, muitas vezes começando especificamente com uma metionina (M). A sequência de aminoácidos é considerada a estrutura primária de uma proteína, que por sua vez determina suas estruturas de ordem superior.

Cadeias curtas (até 50 monômeros) e simples de aminoácidos são chamadas de peptídeos, enquanto cadeias mais longas e complexas são chamadas de proteínas.

Estrutura secundária

A estrutura secundária de uma proteína é composta por padrões definidos que se repetem irregularmente ao longo da sequência de aminoácidos. Os dois motivos básicos das estruturas secundárias de proteínas são a hélice alfa e a folha beta, ambas formadas por diferentes arranjos de ligações de hidrogênio entre os grupos CO e NH do esqueleto peptídico.

Estrutura terciária

Esses elementos estruturais são conectados por voltas e alças, que são tipos adicionais de estruturas secundárias, para formar a estrutura terciária de uma proteína. Voltas e alças podem alterar drasticamente os trajetos locais de uma cadeia de aminoácidos, e diferentes folhas beta se empilham, influenciando juntas o dobramento específico da proteína. As ligações dissulfeto mencionadas anteriormente formam conexões covalentes fortes adicionais entre diferentes partes de uma cadeia de aminoácidos.

Estrutura quaternária

Algumas proteínas são montadas a partir de múltiplas subunidades, que são cadeias contínuas de aminoácidos. Um exemplo bem conhecido disso é a estrutura da hemoglobina representada. Esta proteína, que transporta oxigênio e dióxido de carbono na corrente sanguínea, consiste em quatro subunidades. Elas são mantidas juntas por ligações de hidrogênio, ligações iônicas e forças hidrofóbicas. Além disso, como muitas outras proteínas, a hemoglobina carrega um componente adicional, que neste caso é o grupo heme, que contém ferro.

Instruções para proteínas

As proteínas são extremamente complexas, e sua sequência de aminoácidos, que pode ter até 27000 unidades, precisa ser muito precisa para garantir sua função correta e específica. Uma única substituição de aminoácido pode, em alguns casos, tornar toda a proteína inútil. Por isso, os organismos precisam de "instruções" exatas para a construção de proteínas. Essas instruções estão codificadas em ácidos nucleicos, ou seja, RNA e DNA.

As próximas duas seções discutirão essas classes de moléculas fundamentalmente importantes e como sua estrutura química as torna excelentes portadoras de informação.